В настоящее время на основе протективного химерного антитела ch14D5a разрабатывается препарат для профилактики и терапии вируса клещевого энцефалита. Вместе с тем эпитоп, узнаваемый этим антителом на поверхности гликопротеина Е, не локализован. Для терапевтического использования антитела ch14D5a крайне желательно знать механизм действия этого антитела, в том числе узнаваемый им эпитоп. Целью данной работы было выявить домен гликопротеина Е, с которым связывается протективное антитело ch14D5a. Для этого с использованием бактериальной системы экспрессии было получе но четыре рекомбинантных варианта гликопротеина Е: 1) белок rE, содержащий домены D1, D2 и D3 гликопротеина Е;  2) белок rED1+2, содержащий домены D1 и D2; 3) белок rED3_301, представляющий собой домен D3; 4) белок rED3_294, включающий домен D3 и шарнирный участок, соединяющий домены D1 и D3. Белки rED3_294 и rED3_301 были получены в растворимой мономерной форме, что подтверждено гель-фильтрационной хроматографией. Белки rE и rED1+2 экстрагированы из телец включения. Методами вестерн-блот анализа и поверхностного плазмонного резонанса установлено, что протективное химерное антитело ch14D5a и его Fab-фрагмент связываются с доменом D3 и не связываются с доменами D1 и D2 гликопротеина Е вируса клещевого энцефалита. Поскольку антитела, узнающие эпитопы на поверхности домена D3, не склонны вызывать антителозависимое усиление инфекции по сравнению с антителами, направленными на домены D1 и D2, полученные данные подтверждают перспективность использования антитела ch14D5a при создании терапевтического препарата против вируса клещевого энцефалита.