vavilovВавиловский журнал генетики и селекцииVavilov Journal of Genetics and Breeding2500-3259Institute of Cytology and Genetics of Siberian Branch of the RASvavilov-165Research ArticleСтатьиArticlesСЕЛЕКЦИЯ НОВЫХ ВЫСОКОАКТИВНЫХ ШТАММОВ-ПРОДУЦЕНТОВ L-АЛАНИНА У BREVIBACTERIUM FLAVUM И СРАВНИТЕЛЬНАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА ИХ АЛАНИНCИНТЕЗИРУЮЩЕЙ АКТИВНОСТИDEVELOPMENT OF NEW HIGHLY ACTIVE L-ALANINE PRODUCER STRAINS OF BREVIBACTERIUM FLAVUM AND COMPARATIVE CHARACTERIZATION OF THEIR ALANINE-SYNTHESIZING ACTIVITYАветисоваГ. Е.AvetisovaG. Ye.gavetisova@yahoo.comМелконянЛ. О.MelkonyanL. H.gavetisova@yahoo.comЧахалянА. Х.ChakhalyanA. Kh.gavetisova@yahoo.comКелешянС. К.KeleshyanS. Gh.gavetisova@yahoo.comСагиянА. С.SaghyanA. S.gavetisova@yahoo.comНаучно-производственный центр «Армбиотехнология» НАН РА, Государственная некоммерческая организация, Ереван, АрменияАрменияScientific and Production Center «Armbiotechnology», National Academy of Sciences of Armenia, Yerevan, ArmeniaArmenia201301012015173430434Copyright © Аветисова Г.Е., Мелконян Л.О., Чахалян А.Х., Келешян С.К., Сагиян А.С., 20152015Аветисова Г.Е., Мелконян Л.О., Чахалян А.Х., Келешян С.К., Сагиян А.С.Avetisova G.Y., Melkonyan L.H., Chakhalyan A.K., Keleshyan S.G., Saghyan A.S.This work is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 License.https://vavilov.elpub.ru/jour/article/view/165

У исходного штамма Brevibacterium flavum АА5 получены новые, не описанные ранее, устойчивые к L-циклосерину и β-хлор-L-аланину мутанты. Изучена их аланинпродуцирующая способность. Установлено, что устойчивость к L-циклосерину существенно не влияет на выход L-аланина, в то время как у устойчивых к β-хлор-L-аланину штаммов-продуцентов B. flavum GL1 и B. flavum GL18 уровень синтеза L-аланина превышает исходный на 23 и 38 % соответственно.

New mutants, not described previously, resistant to L-cycloserine and β-chloro-L-alanine were derived from the parental strain Brevibacterium flavum AA5. Their alanine-producing ability was studied. It was found that the resistance to L-cycloserine did not affect the yield of L-alanine significantly, whereas the resistance to β-chloro-L-alanine of B. flavum GL1 and B. flavum GL18 strain-producers exceeds the initial level of L-alanine synthesis by 23 and 38 %, respectively.

Brevibacterium flavumмутагенезштамм-продуцентL-аланинBrevibacterium flavummutagenesisproducer strainL-alanineReferencesГайбакян Л.Д., Аветисова Г.Е., Азизян А.Г. и др. Изучение ферментов биосинтеза аланина у Brevibacterium fl avum // Биотехнология. 2003. № 1. С. 44–48.Гайбакян Л.Д., Аветисова Г.Е., Азизян А.Г. и др. Изучение ферментов биосинтеза аланина у Brevibacterium fl avum // Биотехнология. 2003. № 1. С. 44–48.Миллер Дж. Эксперименты в молекулярной генетике. М.: Мир, 1976. 438 с.Миллер Дж. Эксперименты в молекулярной генетике. М.: Мир, 1976. 438 с.Патент США. 1992. № 5124257.Патент США. 1992. № 5124257.Патент США. 1996. № 5559016.Патент США. 1996. № 5559016.Патент США. 2003. № 6627420.Патент США. 2003. № 6627420.Патент США. 2010. № 20100151449А1.Патент США. 2010. № 20100151449А1.Филипович Ю.Б., Егорова Т.А., Севастьянова Г.А. Практикум по общей биохимии. М., 1982. 318 с.Филипович Ю.Б., Егорова Т.А., Севастьянова Г.А. Практикум по общей биохимии. М., 1982. 318 с.Beuster G., Zarse K., Kaleta C. et al. Inhibition of alanine aminotransferase in silico and in vivo promotes mitochondrial metabolism to impair malignant growth // J. Biol. Chem. 2011. V. 25. P. 22323–22330.Beuster G., Zarse K., Kaleta C. et al. Inhibition of alanine aminotransferase in silico and in vivo promotes mitochondrial metabolism to impair malignant growth // J. Biol. Chem. 2011. V. 25. P. 22323–22330.Cornell N.W., Zuurendonk P.F., Kerich M.J. et al. Selective inhibition of alanine aminotransferase and aspartate aminotransferase in rat hepatocytes // Biochem. J. 1984. V. 220. P. 707–716.Cornell N.W., Zuurendonk P.F., Kerich M.J. et al. Selective inhibition of alanine aminotransferase and aspartate aminotransferase in rat hepatocytes // Biochem. J. 1984. V. 220. P. 707–716.Dworkin M. The Prokaryotes: Symbiotic Associations, Biotechnology, Applied Microbiology. 3rd / Ed. H. Kumagai. Springer, 2006. V. 1. Chapter 3.2. P. 756–765.Dworkin M. The Prokaryotes: Symbiotic Associations, Biotechnology, Applied Microbiology. 3rd / Ed. H. Kumagai. Springer, 2006. V. 1. Chapter 3.2. P. 756–765.Hols P., Kleerebezem M., Schanck A. et al. Conversion of Lactococcus lactis from homolactic to homoalanine fermentation through metabolic engineering // Nature Biotechnol. 1999. V. 17. P. 588–592.Hols P., Kleerebezem M., Schanck A. et al. Conversion of Lactococcus lactis from homolactic to homoalanine fermentation through metabolic engineering // Nature Biotechnol. 1999. V. 17. P. 588–592.Ikeda M., Amino acid production processes // Adv. Biochem. Engineer./Biotechnol. 2003. V. 79. P. 1–35.Ikeda M., Amino acid production processes // Adv. Biochem. Engineer./Biotechnol. 2003. V. 79. P. 1–35.Marienhagen J., Eggeling L. Metabolic function of Corynebacterium glutamicum aminotransferases AlaT and AvtA and impact on L-valine production // Appl. Environ. Microbiol. 2008. V. 74. No. 24. P. 7457–7462.Marienhagen J., Eggeling L. Metabolic function of Corynebacterium glutamicum aminotransferases AlaT and AvtA and impact on L-valine production // Appl. Environ. Microbiol. 2008. V. 74. No. 24. P. 7457–7462.Melkonyan L.H., Avetisova G.E., Hambardzumyan A.A. et al. Study of L-glutamate-рyruvate aminotransferase inhibition in wild type strain of Brevibacterium fl avum 14067 and L-alanine strain-producer Br. fl avum AA5 // Intern. Conf. «State-of the-Art Biotechnology in Armenia and ISTC contribution». Armenia, 2008. P. 72.Melkonyan L.H., Avetisova G.E., Hambardzumyan A.A. et al. Study of L-glutamate-рyruvate aminotransferase inhibition in wild type strain of Brevibacterium fl avum 14067 and L-alanine strain-producer Br. fl avum AA5 // Intern. Conf. «State-of the-Art Biotechnology in Armenia and ISTC contribution». Armenia, 2008. P. 72.Wada M., Narita K., Yokota A. Alanine production in an H+-ATPase- and lactate dehydrogenase-defective mutant of Escherichia coli expressing alanine dehydrogenase // Appl. Microbiol. Biotechnol. 2007. V. 76. No. 4. P. 819–825.Wada M., Narita K., Yokota A. Alanine production in an H+-ATPase- and lactate dehydrogenase-defective mutant of Escherichia coli expressing alanine dehydrogenase // Appl. Microbiol. Biotechnol. 2007. V. 76. No. 4. P. 819–825.Whalen W.A., Wang M.D., Berg C.M. beta-chloro-L-alanine inhibition of the Escherichia coli alanine-valine transaminase // J. Bacteriol. 1985. V. 164. No. 3. P. 1350–1352.Whalen W.A., Wang M.D., Berg C.M. beta-chloro-L-alanine inhibition of the Escherichia coli alanine-valine transaminase // J. Bacteriol. 1985. V. 164. No. 3. P. 1350–1352.

The authors declare that there are no conflicts of interest present.