Preview

Вавиловский журнал генетики и селекции

Расширенный поиск

Роль гена pAbp, кодирующего цитоплазматический поли(А)-связывающий белок, в сперматогенезе Drosophila melanogaster

https://doi.org/10.18699/VJ17.26-o

Полный текст:

Аннотация

Поли(А)-связывающий белок (PABP) Drosophila melanogaster относится к цитоплазматическим PABP, участвующим в контроле инициации и терминации трансляции мРНК, сохранении ее стабильности, цитоплазматическом полиаденилировании/деаденилировании, деградации мРНК. Несмотря на всестороннюю структурную и биохимическую характеристику цитоплазматических PABP, относительно мало известно об их участии в процессах развития и дифференцировки. Вследствие того что большинство генов, кодирующих необходимые для сперматогенеза Drosophila белки, транскрибируется в первичных сперматоцитах, предполагают, что развитие сперматид определяется отложенной трансляцией, в регулировании которой участвует белок PABP. Утрата PABP приводит к гибели эмбрионов. Сочетание некоторых мутантных аллелей гена pAbp D. melanogaster является тканеспецифичным и приводит к нарушению сперматогенеза и стерильности самцов. Ранее были выявлены и описаны дефекты мейоза и цитокинеза, нарушения структуры небенкерна в сперматогенезе гипоморфных мутантов pAbp. Опубликованные данные дают возможность судить о действии мутантных аллелей pAbp на отдельные события сперматогенеза, но не охватывают весь процесс. Целью настоящей работы было детальное цитологическое исследование влияния гена pAbp на сперматогенез D. melanogaster с помощью флуоресцентной световой и электронной микроскопии. Показано, что начальное действие мутации гена pAbp на структуру клеток проявилось на стадии первичных сперматоцитов. Первичной структурной мишенью мутации был митохондриальный аппарат клеток. Изменение морфологии митохондрий мутанта pAbp включало набухание, уменьшение плотности матрикса и редукцию количества крист. Далее действие мутации проявилось плейотропно, вызвало нарушение формирования и деления небенкерна, образования аксиальных комплексов и привело к остановке сперматогенеза на стадии элонгации цист. На основании результатов проведенных исследований можно сделать вывод, что белок PABP D. melano­gas ter участвует во многих событиях сперматогенеза и играет критически важную роль в структурной дифференцировке гамет в спермиогенезе.

 

 

Об авторах

Е. У. Болоболова
Федеральный исследовательский центр Институт цитологии и генетики Сибирского отделения Российской академии наук, Новосибирск
Россия


Э. М. Баричева
Федеральный исследовательский центр Институт цитологии и генетики Сибирского отделения Российской академии наук, Новосибирск
Россия


Н. В. Дорогова
Федеральный исследовательский центр Институт цитологии и генетики Сибирского отделения Российской академии наук, Новосибирск
Россия


Список литературы

1. Blagden S.P., Gatt M.K., Archambault V., Lada K., Ichihara K., Lilley K.S., Inoue Y.H., Glover D.M. Drosophila Larp associates with poly(A)-binding protein and is required for male fertility and syn-cytial embryo development. Dev. Biol. 2009;334:186-197. DOI 10.1016/j.ydbio.2009.07.016.

2. Bolobolova E.U., Yudina O.S., Dorogova N.V. Drosophila tumor suppressor Merlin is essential for morphogenesis of mitochondria during sperm formation. Tsitologiya = Cytology. 2011;53(1):31-38. (in Russian).

3. Clouse K.N., Ferguson S.B., Schüpbach T. Squid, Cup and PABP 55B function together to regulate gurken translation in Drosophila. Dev. Biol. 2008;313:713-724. DOI 10.1016/j.ydbio.2007.11.00.

4. Dorogova N.V., Bolobolova E.U., Akhmetova K.A., Fedorova S.A. Drosophila male-sterile mutation emmenthal specifically affects the mitochondrial morphogenesis. Protoplasma. 2013;250(2):515-520. DOI 10.1007/s00709-012-0434-2.

5. Friedman J.R., Lackner L.L., West M., DiBenedetto J.R., Nunnari J., Voeltz G.K. ER tubules mark sites of mitochondrial division. Science. 2011;334:358-362. DOI 10.1126/science.1207385.

6. Fuller M. The Development of Drosophila melanogaster. N. Y.: Cold Spring Harbor Laboratory Press, 1993.

7. Gallie D.R. Insights from a paradigm shift: how the poly(A)-binding protein brings translating mRNAs full circle. New J. Sci. 2014;2014: 1-16. DOI 10.1155/2014/873084.

8. Giorgi C., Stefani D., Bononi A., Rizzuto R., Pinton P. Structural and functional link between the mitochondrial network and the endoplasmic reticulum. Int. J. Biochem. Cell Biol. 2009;41:1817-1827. DOI 10.1016/j.biocel.2009.04.010.

9. Gogvadze V., Robertson J.D., Enoksson M., Zhivotovsky B., Orrenius S. Mitochondrial cytochrome c release may occur by volume-dependent mechanisms not involving permeability transition. Biochem. J. 2004;378(1):213-217. DOI 10.1042/BJ20031193.

10. Gorgoni B., Richardson W.A., Burgess H.M., Anderson R.C., Gavin S., Wilkie G.S., Gautier P., Martins J.P.S., Brook M., Sheets M.D., Gray N.K. Poly(A)-binding proteins are functionally distinct and have essential roles during vertebrate development. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2011;109(19):7844-7849. DOI 10.1073/pnas. 1017664108.

11. Goss D.J., Kleiman F.E. Poly(A)-binding proteins: are they all created equal? WIREs RNA. 2013;4:167-179. DOI 10.1002/wrna.1151.

12. Hales K.G., Fuller M.T. Developmentally regulated mitochondrial fusion mediated by a conserved, novel, predicted GTPase. Cell. 1997; 90(1):121-129. DOI 10.1016/S0092-674(00)80319-0.

13. Halestrap A.P. The regulation of the oxidation of fatty acids and other substrates in rat heart mitochondria by changes in matrix volume induced by osmotic strength, valinomycin and Ca2+. Biochem. J. 1987; 244(1):159-164.

14. Kaasic A., Safiulina D., Zharkovsky A., Veksler V. Regulation of mitochondrial matrix volume. Am. J. Physiol. Cell Phisiol. 2007;292:157-163. DOI 10.1152/ajpcell.00272.2006.

15. Ko S., Park J.-H., Lee A.-R., Kim E., Kim J., Kawasaki I., Shim Y.-H. Two mutations in pab¬1 encoding poly(A)-binding protein show similar defects in germline stem cell proliferation but different longevity in C. elegans. Mol. Cells. 2010;30:167-172. DOI 10.1007/ s10059-010-0103-2.

16. Lindsley D.L., Tokuyasu K.T. Genetics and Biology of Drosophila. N. Y.: Acad. Press, 1980.

17. Mangus D.A., Evans M.C., Jacobson A. Poly(A)-binding proteins: multi-functional scaffolds for the posttranscriptional control of gene expression. Genome Biol. 2003;4(7):223. DOI 10.1186/gb-2003-4-7-223.

18. McQuibban A.G., Joza N., Megighian A., Scorzeto M., Zanini D., Reipert S., Richter C., Schweyens R.J., Nowikovsky K. A Drosophila mutant of LETM1, a candidate gene for seizures in Wolf-Hirschhorn syndrome. Hum. Mol. Genet. 2010;19(6):987-1000. DOI 10.1093/hmg/ddp563.

19. Pertceva J.A., Dorogova N.V., Bolobolova E.U., Nerusheva O.O., Fedorova S.A., Omelyanchuk L.V. The role of Drosophila hyperplastic discs gene in spermatogenesis. Cell. Biol. Int. 2010;34(10):991-996. DOI 10.1042/CBI20100105.

20. Pizzo P., Pozzan T. Mitochondria-endoplasmic reticulum choreography: structure and signaling dynamics. Trends Cell. Biol. 2007; 17(10):511-517. DOI 10.1016/j.tcb.2007.07.011.

21. Poole A.C., Thomas R.E., Andrews L.A., McBride H.M., Whit-worth A.J., Leo J., Pallanck L.J. The PINK1/Parkin pathway regulates mitochondrial morphology. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2008; 105(5):1638-1643. DOI 10.1073/pnas.0709336105.

22. Sachs A.B., Davis R.W., Kornberg R.D. A single domain of yeast poly(A)-binding protein is necessary and sufficient for RNA binding and cell viability. Mol. Cell. Biol. 1987;7(9):3268-3276. DOI 10.1128/MCB.7.9.3268.

23. Sigrist S.J., Thiel P.R., Reiff D.F., Lachance P.E., Lasko P., Schuster C.M. Postsynaptic translation affects the efficacy and morphology of neuromuscular junctions. Nature. 2000;405(6790):1062-1065. DOI 10.1038/35016598.

24. Stanley H.P., Bowman J.T., Romrell L.J., Reed S.C., Wilkinson R.F. Fine structure of normal spermatid differentiation in Drosophila me¬lanogaster. J. Ultrastruct. Res. 1972;41:433-466.

25. Steger K. Haploid spermatids exhibit translationally repressed mRNAs. Anat. Embriol. 2001;203:323-334.

26. Thakurta A.G., Yoon J.H., Dhar R. Schizosaccharomyces pombe spPABP, a homologue of Saccharomyces cerevisiae Pab1p, is a non-essential, shuttling protein that facilitates mRNA export. Yeast. 2002;19:795-802. DOI 10.1002/yea.876.

27. Van der Bleik A.M., Shen Q., Kawajiri S. Mechanisms of mitochondrial fission and fusion. Cold Spring Harb. Perspect. Biol. 2013;5:a011072. DOI 10.1101/cshperspect.a011072.

28. Westermann B. Molecular machinery of mitochondrial fusion and fission. J. Biol. Chem. 2008;283(20):13501-13505. DOI 10.1074/jbc. R800011200.

29. White-Cooper H. Molecular mechanisms of gene regulation during Drosophila spermatogenesis. Reproduction. 2010;139:11-21. DOI 10.1530/REP-09-0083.


Просмотров: 94


Creative Commons License
Контент доступен под лицензией Creative Commons Attribution 4.0 License.


ISSN 2500-0462 (Print)
ISSN 2500-3259 (Online)