ВНУТРИВИДОВОЙ ПОЛИМОРФИЗМ ГЕНА САХАРОЗОСИНТАЗЫ Sus1 У ОБРАЗЦОВ Pisum sativum L.


https://doi.org/10.18699/VJ18.338

Полный текст:


Аннотация

 

Горох посевной Pisum sativum широко культивируется в России и в мире. Продуктивность гороха во многом зависит от его способности образовывать симбиоз с клубеньковыми бактериями. Ранее было показано, что на симбиотическую активность гороха оказывает существенное влияние работа сахаролитических ферментов. Одним из важнейших ферментов углеводного метаболизма является сахарозосинтаза Sus1, которая осуществляет реакцию обратимого гидролиза сахарозы до УДФ-глюкозы и фруктозы. В настоящей статье охарактеризована внутривидовая вариабельность гена Sus1 у 14 образцов гороха Pisum sativum. Длина полученных генов варьировала от 3514 до 3532 п.н. Все гены имели сходную структуру и состояли из 13 экзонов и 12 интронов и по своему строению были отнесены к SUS1-группе двудольных растений. В составе нуклеотидных последовательностей выявлено 125 SNP. Интронные последовательности помимо единичных нуклеотидных замен содержали шесть инделей, вследствие чего их протяженность варьировала от 1093 до 1111 п.н. Наиболее вариабельным оказался интрон III. В кодирующих последовательностях найдено 47 SNP, при этом наиболее вариабельным у P. sativum оказался экзон II. Среди выявленных в экзонах единичных замен 16 приводили к замещению аминокислотных остатков, при этом шесть замещений потенциально могут влиять на функционирование белка. В составе транслированной аминокислотной последовательности выявлены активные сайты и консервативные мотивы, последовательности которых инвариантны у всех исследуемых образцов. На основе биоинформационного анализа аминокислотной последовательности предложена гипотетическая модель третичной структуры белка Sus1. Согласно этой модели, белок представляет собой тетрамер, каждая субъединица которого имеет трехдоменную структуру. В результате проведенного филогенетического анализа с использованием полученных последовательностей, а также известных гомологов генов сахарозосинтаз бобовых было показано, что гены Sus1 и Sus3 эволюционно ближе друг к другу, чем к Sus2. Также выдвинута гипотеза о том, что гены семейства сахарозосинтаз дивергировали раньше, чем произошло разделение бобовых на виды.


Об авторах

Е. А. Дьяченко
Федеральный исследовательский центр «Фундаментальные основы биотехнологии» РАН
Россия

Москва



М. А. Слугина
Федеральный исследовательский центр «Фундаментальные основы биотехнологии» РАН; Московский государственный университет им. М.В. Ломоносова
Россия

Кафедра биотехнологии МГУ им. М.В. Ломоносова



Список литературы

1. Barratt D.H.P., Barber L., Kruger N.J., Smith A.M., Wang T.L., Martin C. Multiple, distinct isoforms of sucrose synthase in pea. Plant Physiol. 2001;127:655-664.

2. Baud S., Vaultier M.-N., Rochat C. Structure and expression profile of the sucrose synthase multigene family in Arabidopsis. J. Exp. Bot. 2004;55(396):397-409.

3. Choi M.-K., Le M.T., Nguyen D.T., Choi H., Kim W., Kim J.-H., Chun J., Hyeon J., Seo K., Park C. Genome-level identification, gene expression, and comparative analysis of porcine β-defensin genes. BMC Genetics. 2012;13:98-107.

4. Dahl W.J., Foster L.M., Tyler R.T. Review on the health benefits of peas (Pisum sativum L). Br. J. Nutr. 2012;108:3-10.

5. Dyachenko E.A., Boris K.V., Kochieva E.Z. Identification and polymorphism of the sucrose synthase gene Sus1 in Pisum fulvum. Molekulyarnaya biologia = Molecular Biology (Moscow). 2015;49(4):700704. (in Russian)

6. Harada T., Satoh S., Yoshioka T., Ishizawa K. Expression of sucrose synthase genes involved in enhanced elongation of pondweed (Potamogeton distinctus) turions under anoxia. Ann. Botany. 2005;96: 683-692.

7. Horst I., Welham T., Kelly S., Kaneko T., Sato S., Tabata S., Parniske M., Wang T.L. Tilling mutants of Lotus japonicus reveal that nitrogen assimilation and fixation can occur in the absence of nodule-enhanced sucrose synthase. Plant Physiol. 2007;144:806820.

8. Jiang Q., Hou J., Hao C., Wang L., Ge H., Dong Y., Zhang X. The wheat (T. aestivum) sucrose synthase 2 gene (TaSus2) active in endosperm development is associated with yield traits. Funct. Integr. Genomics. 2011;11:49-61.

9. Kelley L.A., Mezulis S., Yates C.M., Wass M.N., Sternberg M.J. The Phyre2 web portal for protein modeling, prediction and analysis. Nat. Protoc. 2015;10(6):845-858.

10. Kumar S., Stecher G., Tamura K. MEGA7: Molecular Evolutionary Genetics Analysis version 7.0 for bigger datasets. Mol. Biol. Evol. 2016;33:1870-1874.

11. Lairson L.L., Henrissat B., Davies G.J., Withers S.G. Glycosyltransferases: structures, functions, and mechanisms. Annu. Rev. Biochem. 2008;77:521-555.

12. Rohrig H., Schmidt J., Miklashevichs E., Schell J., John M. Soybean ENOD40 encodes two peptides that bind to sucrose synthase. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2002;99(4):1915-1920.

13. Ryzhova N.N., Slugina M.A., Kochieva E.Z., Skryabin K.G. Polymorphism and structural variation of rps16 group II intron in the Solanum species. Genetika = Genetics (Moscow). 2013;49(7):824-829. (in Russian)

14. Silvente S., CamasA., Lara M. Heterogeneity of sucrose synthase genes in bean (Phaseolus vulgaris L.): evidence for a nodule-enhanced sucrose synthase gene. J. Exp. Bot. 2003;54:749-755.

15. Zhang J., Arro J., Chen Y., Ming R. Haplotype analysis of sucrose synthase gene family in three Saccharum species. Genomics. 2013;14: 314. DOI 10.1186/1471-2164-14-314.

16. Zheng Y., Anderson S., Zhang Y., Garavito R.M. The structure of sucrose synthase-1 from Arabidopsis thaliana and its functional implications. J. Biol. Chem. 2011;286(41):36108-36118.


Дополнительные файлы

Просмотров: 76

Обратные ссылки

  • Обратные ссылки не определены.


Creative Commons License
Контент доступен под лицензией Creative Commons Attribution 4.0 License.


ISSN 2500-0462 (Print)
ISSN 2500-3259 (Online)