Preview

Вавиловский журнал генетики и селекции

Расширенный поиск

Предсказание функций некоторых пероксидаз Arabidopsis thaliana L. на основе биоинформатического поиска

https://doi.org/10.18699/VJ19.533

Полный текст:

Аннотация

Пероксидазы III класса являются распространенными в разных группах организмов ферментами, участвуют в биосинтезе лигнина, защите растений от патогенов и абиотических стрессоров. Пероксидазы имеют множество изоформ, роль которых в клеточных процессах не всегда ясна. В работе проанализированы аминокислотные последовательности референсных пероксидаз с известными функциями и пероксидаз Arabidopsis thaliana L., функции которых неясны, выдвинуто предположение о роли последних в биосинтезе лигнина. Проведен биоинформатический анализ информации о структурно-функциональной организации пероксидаз из открытых интернет-источников. Было выбрано семь референсных пероксидаз из травянистых и древесных растений четырех видов (Zinnia sp., Armoracia rusticana P.G. Gaertn., Lycopersicon esculentum L. и Populus alba L.), для которых показано их участие в лигнификации клеточной стенки. С помощью сервиса BLAST были отобраны 24 аминокислотные последовательности гомологичных пероксидаз из A. thaliana. Для каждого фермента рассчитаны молекулярная масса и изоэлектрическая точка. Построены множественные выравнивания аминокислотных последовательностей и проведен филогенетический анализ. Для семи пероксидаз A. thaliana выявлены сайты связывания с субстратом (синаповый, пара-кумаровый и конифериловый спирты), их принадлежность группам Sили G-пероксидаз. Проанализированы аминокислотные замены в первичной структуре белка. Пероксидазы A. thaliana кластеризуются с референсными пероксидазами и образуют шесть групп на филогенетическом дереве, три из которых образованы исключительно пероксидазами A. thaliana. Пероксидазы, объединенные в общий кластер, характеризуются близким значением молекулярной массы и величиной изоэлектрической точки, имеют общую локализацию экспрессии и выполняют схожие функции. Таким образом, использование биоинформатических методов, анализ литературы и материалов в базах данных позволили предположить не известные ранее функции для некоторых пероксидаз A. thaliana, относящихся к III классу. Показано, что пероксидаза AtPrx39 обладает сродством к окислению синапового спирта; AtPrx54 – к окислению пара-кумарового и кониферилового спиртов, и, предположительно, они могут участвовать в биосинтезе лигнина.

Об авторах

А. С. Тугбаева
Уральский федеральный университет им. первого Президента России Б.Н. Ельцина
Россия
Екатеринбург


А. А. Ермошин
Уральский федеральный университет им. первого Президента России Б.Н. Ельцина
Россия
Екатеринбург


И. С. Киселева
Уральский федеральный университет им. первого Президента России Б.Н. Ельцина
Россия
Екатеринбург


Список литературы

1. Aoyama W., Sasaki S., Matsumura S., Mitsunaga T., Hirai H., Tsutsumi Y., Nishida T. Sinapyl alcohol-specific peroxidase isoenzyme catalyzes the formation of the dehydrogenative polymer from sinapyl alcohol. J. Wood Sci. 2002;6(48):497-504. DOI 10.1007/BF00766646/.

2. Barcelo A.R., Gomez Ros L.V., Carrasco A.E. Looking for syringyl peroxidases. Trends Plant Sci. 2007;12(1):486-491. DOI 10.1016/j.tplants.2007.09.002.

3. Barcelo A.R., Gomez Ros L.V., Gabaldon C., Lopez-Serrano M., Pomar F., Carrion J.S., Pedreño M.A. Basic peroxidases: the gateway for lignin evolution? Phytochem. Rev. 2004;3:61-78. DOI 10.1023/B:PHYT.0000047803.49815.1a.

4. Berthet S., Thevenin J., Baratiny D., Demont-Caulet N., Debeaujon I., Bidzinski P., Leple J.C., Huis R., Hawkins S., Gomez L.D., Lapierre C., Jouanin L. Role of plant laccases in lignin polymerization. Adv. Botan. Res. 2012;61:145-172. DOI 10.1016/B978-0-12416023-1.00005-7.

5. Bindschedler L.V., Dewdney J., Blee K.A., Stone J.M., Asai T., Plotnikov J., Denoux C., Hayes T., Gerrish C., Davies D.R., Ausubel F.M., Bolwell G.P. Peroxidase-dependent apoplastic oxidative burst in Arabidopsis required for pathogen resistance. Plant J. 2006; 47:851-863. DOI 10.1111/j.1365-313X.2006.02837.x.

6. Boerjan W., Ralph J., Baucher M. Lignin biosynthesis. Annu. Rev. Plant Biol. 2003;54:519-546. DOI 10.1146/annurev.arplant.54.031902.134938.

7. Chassot C., Nawrath C., Metraux J.P. Cuticular defects lead to full immunity to a major plant pathogen. Plant J. 2007;49:972-980. DOI 10.1111/j.1365-313X.2006.03017.x.

8. Cosio C., Dunand C. Specific functions of individual class III peroxidase genes. J. Exp. Bot. 2009;2(60):391-408. DOI 10.1093/jxb/ern318.

9. Fernandez-Pereza F., Vivara T., Pomarb F., Pedrenoa M.A., NovoUzal E. Peroxidase 4 is involved in syringyl lignin formation in Arabidopsis thaliana. J. Plant Physiol. 2015;175:86-94. DOI 10.1016/j.jplph.2014.11.006.

10. Gabaldon C., Lopez-Serrano M., Pedreño M.A., Barcelo A.R. Cloning and molecular characterization of the basic peroxidase isoenzyme from Zinnia elegans, an enzyme involved in lignin biosynthesis. Plant Physiol. 2005;3(139):1138-1154. DOI 10.1104/pp.105.069674.

11. Gabaldon T., Koonin E.V. Functional and evolutionary implications of gene orthology. Nat. Rev. Genet. 2013;14(5):360-366. DOI 10.1038/nrg3456.

12. Herrero J., Esteban-Carrasco A., Zapata J.M. Looking for Arabidopsis thaliana peroxidases involved in lignin biosynthesis. Plant Physiol. Biochem. 2013a;67:77-86. DOI 10.1016/j.plaphy.2013.02.019.

13. Herrero J., Fernandez-Perez F., Yebra T., Novo-Uzal E., Pomar F., Pedreño M.A., Cuello J., Guera A., Esteban-Carrasco A., Zapata J.M. Bioinformatic and functional characterization of the basic peroxidase 72 from Arabidopsis thaliana involved in lignin biosynthesis. Planta. 2013b;6(237):1599-1612. DOI 10.1007/s00425-0131865-5.

14. Hiraga S., Sasaki K., Ito H., Ohashi Y., Matsui H. A large family of class III plant peroxidases. Plant Cell Physiol. 2001;5(42):462-468. DOI 10.1093/pcp/pce061.

15. Irshad M., Canut H., Borderies G., Pont-Lezica R., Jamet E. A new picture of cell wall protein dynamics in elongating cells of Arabidopsis thaliana: confirmed actors and newcomers. BMC Plant Biol. 2008;8:94. DOI 10.1186/1471-2229-8-94.

16. Jovanovic S.V., Kukavica B., Vidovic M., Morina F., Menckhoff L. Class III peroxidases: functions, localization and redox regulation of isoenzymes. Antioxidants and Antioxidant Enzymes in Higher Plants. 2018;269-300. DOI 10.1007/978-3-319-75088-0_13.

17. Krainer F.W., Pletzenauer R., Rossetti L., Herwig C., Glieder A., Spadiut O. Purification and basic biochemical characterization of 19 recombinant plant peroxidase isoenzymes produced in Pichia pastoris. Protein Expr. Purif. 2014;100(95):104-112. DOI 10.1016/j.pep.2013.12.003.

18. Kukavica B., Veljoviс-Jovanoviс S., Menckhoff L., Lüthje S. Cell wallbound cationic and anionic class III isoperoxidases of pea root: biochemical characterization and function in root growth. J. Exp. Bot. 2012;63:4631-4645. DOI 10.1093/jxb/ers139.

19. Kumar S. Stecher G., Tamura K. MEGA7: Molecular Evolutionary Genetics Analysis version 7.0 for bigger datesets. Mol. Biol. Evol. 2016;33(7):1870-1874. DOI 10.1093/molbev/msw054.

20. Kunieda T., Shimada T., Kondo M., Nishimura M., Nishitani K., HaraNishimura I. Spatiotemporal secretion of PEROXIDASE36 is required for seed coat mucilage extrusion in Arabidopsis. Plant Cell. 2013;4(25):1355-1367. DOI 10.1105/tpc.113.110072.

21. Liu Q., Luo L., Zheng L. Lignins: biosynthesis and biological functions in plants. Int. J. Mol. Sci. 2018;19(2):335. DOI 10.3390/ijms 19020335.

22. Llorente F., Lopez-Cobollo R.M., Catala R., Martinez-Zapater J.M., Salinas J. A novel cold-inducible gene from Arabidopsis, RCI3, encodes a peroxidase that constitutes a component for stress tolerance. Plant J. 2002;32:13-24. DOI 10.1046/j.1365-313X.2002.01398.x.

23. Mansouri I.E., Mercado J.A., Santiago-Domenech N., Pliego-Alfaro F., Valpuesta V., Quesada M.A. Biochemical and phenotypical characterization of transgenic tomato plants overexpressing a basic peroxidase. Physiol. Plant. 1999;106:355-362. DOI 10.1034/j.1399-3054.1999.106401.x.

24. Marjamaa K., Kukkola E.M., Fagerstedt K.V. The role of xylem class III peroxidases in lignification. J. Exp. Bot. 2009;60(2):367376. DOI 10.1093/jxb/ern278.

25. Nei M., Kumar S. Molecular Evolution and Phylogenetics. New York: Oxford University Press, 2000.

26. Ostergaard L., Teilum K., Mirza O., Mattsson O., Petersen M., Welinder K.G., Mundy J., Gajhede M., Henriksen A. Arabidopsis ATP A2 peroxidase. Expression and high-resolution structure of a plant peroxidase with implications for lignification. Plant Mol. Biol. 2000; 44:231-243. DOI 10.1023/A:1006442618860.

27. Passardi F., Longet D., Penel C., Dunand C. The class III peroxidase multigenic family in rice and its evolution in land plants. Phytochemistry. 2004a;65:1879-1893. DOI 10.1016/j.phytochem.2004.06.023.

28. Passardi F., Penel C., Dunand C. Performing the paradoxical: how plant peroxidases modify the cell wall. Trends Plant Sci. 2004b;9:534540. DOI 10.1016/j.tplants.2004.09.002.

29. Pedreira J., Herrera M.T., Zarra I., Revilla G. The overexpression of AtPrx37, an apoplastic peroxidase, reduces growth in Arabidopsis. Physiol. Plant. 2011;141:177-187. DOI 10.1111/j.1399-3054.2010.01427.x.

30. Quiroga M., Guerrero C., Botella M.A., Barcelo A., Amaya I., Medina M.I., Alonso F.J., Milrad de Forchetti S., Tigier H., Valpuesta V. A tomato peroxidase involved in the synthesis of lignin and suberin. Plant Physiol. 2000;122:1119-1127. DOI 10.1104/pp.122.4.1119.

31. Sanou N., Nei M. The Neighbor-Joining method: A new method for reconstructing phylogenetic trees. Mol. Biol. Evol. 1981;4:406-425. DOI 10.1093/oxfordjournals.molbev.a040454.

32. Sasaki S., Nishida T., Tsutsumi Y., Kondo R. Lignin dehydrogenative polymerization mechanism: a poplar cell wall peroxidase directly oxidizes polymer lignin and produces in vitro dehydrogenative polymer rich in beta-O-4 linkage. FEBS Lett. 2004;562:197-201. DOI 10.1016/S0014-5793(04)00224-8.

33. Sato Y., Demura T., Yamawaki K., Inoue Y., Sato S., Sugiyama M., Fukuda H. Isolation and characterization of a novel peroxidase gene ZPO-C whose expression and function are closely associated with lignification during tracheary element differentiation. Plant Cell Physiol. 2006;4(47):493-503. DOI 10.1093/pcp/pcj016.

34. Shigeto J., Kiyonaga Y., Fujita K., Kondo R., Tsutsumi Y. Putative cationic cell-wall-bound peroxidase homologues in Arabidopsis, AtPrx2, AtPrx25, and AtPrx71, are involved in lignification. J. Agric. Food Chem. 2013;16(61):3781-3788. DOI 10.1021/jf400426g.

35. Tsukagoshi H., Busch W., Benfey P.N. Transcriptional regulation of ROS controls transition from proliferation to differentiation in the root. Cell. 2010;4(143):606-616. DOI 10.1016/j.cell.2010.10.020.

36. Valerio L., De Meyer M., Penel C., Dunand C. Expression analysis of the Arabidopsis peroxidase multigenic family. Phytochemistry. 2004;65:1331-1342. DOI 10.1016/j.phytochem.2004.04.017.

37. Welinder K.G., Justesen A.F., Kjaersgard I.V.H., Jensen R.B., Rasmussen S.K., Jespersen H.M., Duroux L. Structural diversity and transcription of class III peroxidases from Arabidopsis thaliana. Eur. J. Biochem. 2002;269:6063-6081. DOI 10.1046/j.1432-1033.2002.03311.x.

38. Yokoyama R., Nishitani K. Identification and characterization of Arabidopsis thaliana genes involved in xylem secondary cell walls. J. Plant Res. 2006;119:189-194. DOI 10.1007/s10265-006-0261-7.


Просмотров: 42


Creative Commons License
Контент доступен под лицензией Creative Commons Attribution 4.0 License.


ISSN 2500-0462 (Print)
ISSN 2500-3259 (Online)