ПРОТЕОМИКА

Полный текст:


Аннотация

Протеомика – наука, изучающая белковый состав биологических объектов, а также модификации и структурно-функциональные свойства белковых молекул (Арчаков, 2000). Протеомный анализ направлен на одновременное изучение многих индивидуальных белков, совокупность которых составляет определенную систему, что характеризует исследуемый объект в целом. После расшифровки генома человека и геномов многих других организмов появились исчерпывающие базы данных о структуре всех белков человека и многих других организмов, а также о молекулярной массе их протеолитических фрагментов, полученных в стандартных условиях, что позволяет идентифицировать белки. Развитие протеомики обусловлено использованием высокотехнологичных методов, позволяющих определить количество того или иного белка в образце, идентифицировать белок, его первичную структуру и посттрансляционные модификации (Conrotto, Souchelnytskyi, 2008).

В настоящее время большая часть работ в протеомике выполняется с использованием таких методов, как 2-D PAGE (двумерный гель-электрофорез в полиакриламиде), ВЭЖХ (высоэффективная жидкостная хроматография) и масс-спектрометрия.


Об авторах

Е. А. Демидов
Федеральное государственное бюджетное научное учреждение «Федеральный исследовательский центр Институт цитологии и генетики Сибирского отделения Российской академии наук», Новосибирск, Россия
Россия


С. Е. Пельтек
Федеральное государственное бюджетное научное учреждение «Федеральный исследовательский центр Институт цитологии и генетики Сибирского отделения Российской академии наук», Новосибирск, Россия
Россия


Список литературы

1. Александров М.Л., Галль Л.Н., Краснов Н.В. и др. Экстракция ионов из растворов при атмосферном давлении - новый метод масс-спектрометрического анализа // Докл. АН СССР. 1984. Т. 277. Вып. 2. С. 379–383.

2. Арчаков А.И. Биоинформатика, геномика и протеомика – науки о жизни XXI столетия // Вопр. мед. химии. 2000. Вып. 1. С. 4–7.

3. Мамырин Б.А., Каратаев В.И., Шмикк Д.В., Загулин В.А. Ионное зеркало из трех сеток // Журн. эксперим. теор. физики. 1973. Т. 64. С. 82–89.

4. Лебедев А.Т. Масс-спектрометрия в органической химии. М.: Бином, 2003. 493 c.

5. Böhme K., Fernández-No I. C., Pazos M. et al. Identification and classifi cation of seafood-borne pathogenic and spoilage bacteria: 16S rRNA sequencing vs. MALDITOF MS fingerprinting // Electrophoresis. 2013. V. 34. P. 877–887.

6. Conrotto P., Souchelnytskyi S. Proteomic approaches in biological and medical sciences: principles and applications // Exp. Oncol. 2008. V. 30. Nо. 3. P. 171–180.

7. Dawson P.H. Quadrupole mass analyzers: performance, design and some recent applications // Mass Spectrom. Rev. 1986. V. 5. P. 1–37.

8. Ferreira L., Vega Castaño S., Sánchez-Juanes F. et al. Identification of Brucella by MALDI-TOF mass spectrometry. Fast and reliable identifi cation from agar plates and blood cultures // PloS One. 2010. V. 5. P. e14235.

9. Freiwald A., Sauer S. Phylogenetic classifi cation and identification of bacteria by mass spectrometry // Nat. Protoc. 2009. V. 4. P. 732–742.

10. Zenobi R., Knochenmuss R. Ion formation in MALDI mass spectrometry // Mass Spectrom. Rev. 1998. V. 17. P. 337–366.

11. Karas M., Gluckmann M., Schafer J. Ionization in matrix-assisted laser desorption/ionization: singly charged molecular ions are the lucky survivors // Mass Spectrom. Rev. 2000. V. 35. Р. 1–12.

12. Knochenmuss R., Stortelder A., Breuker K., Zenobi R. On secondary ion-molecule reactions in matrix-assisted laser desorption/ionization // J. Mass. Spectrom. 2000. V. 35. P. 1237–1245.

13. Laemmli U.K. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4 // Nature. 1970. V. 227. P. 680–685.

14. Papayannopoulos I.A. The interpretation of collision-induced dissociation tandem mass spectra of peptides // Mass Spectrom. Rev. 1995. V. 14. Р. 49–73.

15. Pappin D.J., Hojrup P., Bleasby A.J. Rapid identification of proteins by peptide-mass fi ngerprinting // Curr. Biol. 1993. V. 3. P. 327–332.

16. Perkins D.N., Pappin D.J., Creasy D.M., Cottrell J.S. Probability-based protein identifi cation by searching sequence databases using mass spectrometry data // Electrophoresis. 1999. V. 20. P. 3551–3567.

17. Ryzhov V., Fenselau C. Characterization of the protein subset desorbed by MALDI from whole bacterial cells // Analyt. Chem. 2001. V. 73. P. 746–750.

18. Sandrin T. MALDI TOF MS profi ling of bacteria at the strain level: A review // Mass Spectrom. Rev. 2012. V. 32. P. 188–217.

19. Seibold E., Maier T., Kostrzewa M. et al. Identification of Francisella tularensis by whole-cell matrix-assisted laser desorption ionization-time of fl ight mass spectrometry: fast, reliable, robust, and cost-effective differentiation on species and subspecies levels // J. Clin. Microbiоl. 2010. V. 48. P. 1061–1069.

20. Unlü M., Morgan M.E., Minden J.S. Difference gel electrophoresis: a single gel method for detecting changes in protein extracts // Electrophoresis. 1997. V. 18. P. 2071–2077.

21. Wiley M.С., McLaren I.H. Time-of-fl ight mass spectrometer with improved resolution // Rev. Sci. Instrum. 1955. V. 26. P. 1150–1158.

22. Wilkins M.R., Gasteiger E., Wheeler C. et al. Multiple parameter cross-species protein identifi cation using MultiIdent – a world-wide web accessible tool // Electrophoresis. 1998. V. 19. P. 3199–3206.

23. Zhang W., Chait B.T. ProFound: an expert system for protein identifi cation using mass spectrometric peptide mapping information // Anal. Chem. 2000. V. 72. P. 2482–2489.


Дополнительные файлы

Просмотров: 234

Обратные ссылки

  • Обратные ссылки не определены.


Creative Commons License
Контент доступен под лицензией Creative Commons Attribution 4.0 License.


ISSN 2500-0462 (Print)
ISSN 2500-3259 (Online)