АНТИМИКРОБНЫЕ ПЕПТИДЫ ПШЕНИЦЫ

Антимикробные пептиды (АМП) представляют собой низкомолекулярные защитные полипептиды, которые образуются в клетках всех живых организмов постоянно или в ответ на атаку патогена. Они являются важнейшими компонентами защитной системы как животных, так и растений. АМП различаются по структуре и механизмам действия. Большинство из них относится к цистеин-богатым пептидам, содержащим четное число остатков цистеина, образующих дисульфидные связи, что придает их молекулам структурную стабильность. На основе гомологии аминокислотных последовательностей и пространственной структуры выделяют несколько семейств АМП растений. Гены АМП растений могут быть использованы для повышения устойчивости сельскохозяйственных растений путем генетической трансформации, а также для разработки на их основе новых антибактериальных и антигрибковых лекарственных препаратов. В настоящем обзоре кратко изложены свойства и структура генов основных исследованных авторами семейств антимикробных пептидов пшеницы Triticum kiharae – глицин-богатых пептидов, дефензинов, гевеиноподобных пептидов, а также семейства 4-Cys пептидов.

1. Ajesh K., Sreejith K. Peptide antibiotics: an alternative and antimicrobial strategy to circumvent fungal infections // Peptides. 2009. V. 30. P. 999–1006.

2. Benko-Iseppon A.M., Galdino S.L., Calsa T. Jr. et al. Overview on plant antimicrobial peptides // Curr. Protein Pept. Sci. 2010. V. 11. P. 181–188.

3. Broekaert W.F., Cammue B.P.A., De Bolle M.F.C. et al. Antimicrobial peptides from plants // Crit. Rev. Plant Sci. 1997. V. 16. P. 297–323.

4. Bulet P., Hetru C., Dimarcq J.L., Hoffmann D. Antimicrobial peptides in insects, structure and function // Dev. Comp. Immunol. 1999. V. 23. Nо 4/5. P. 329–44.

5. Castro M.S., Fontes W. Plant defense and antimicrobial peptides // Protein Pept. 2005. V. 12. P. 13–18.

6. da Rocha Pitta M.G., da Rocha Pitta M.G., Galdino S.L. Development of novel therapeutic drugs in humans from plant antimicrobial peptides // Curr. Protein Pept. Sci. 2010. V. 11. P. 236–247.

7. Dubovskii P.V., Vassilevski A.A., Slavokhotova A.A. et al. Solution structure of a defense peptide from wheat with a 10-cysteine motif // Biochem. Biophys. Res. Commun. 2011. V. 411. Nо 1. Р. 14–18.

8. Egorov T.A., Odintsova T.I., Pukhalsky V.A., Grishin E.V. Diversity of wheat antimicrobial peptides // Peptides. 2005. V. 26. P. 2064–2073.

9. Gao G.H., Liu W., Dai J.X. et al. Solution structure of PAFP-S: a new knottin-type antifungal peptide from the seeds of Phytolacca americana // Biochemistry. 2001. V. 40. P. 10973–10978.

10. Garcia-Olmedo F., Molina A., Alamillo J.M., Rodriguez-Palenzuela P. Plant defense peptides // Biopolymers (Peptide Sci.). 1998. V. 47. P. 479–491.

11. Garcia-Olmedo F., Rodriguez-Palenzuela P., Molina A. et al. Antibiotic activities of peptides, hydrogen peroxide and peroxynitrite in plant defence // FEBS Letters. 2001. V. 498. P. 219–222.

12. Farrokhi N., Whitelegge J.P., Brusslan J.A. Plant peptides and peptidomics // Plant Biotechnol. J. 2008. V. 6. P. 105–134.

13. Huang R-H., Xiang Y., Liu X-Z. et al. Two novel antifungal peptides distinct with a fi ve-disulfi de motif from the bark of Eucommia ulmoides Oliv // FEBS Lett. 2002. V. 521. P. 87–90.

14. Kido E.A., Pandolfi V., Houllou-Kido L.M. et al. Plant antimicrobial peptides: an overview of SuperSAGE transcriptional profi le and a functional review // Curr. Protein Pept. Sci. 2010. V. 11. P. 220–230.

15. Koike M., Okamoto T., Tsuda S., Imai R. A novel plant defensin-like gene of winter wheat is specifi cally induced during cold acclimation // Biochem. Biophys. Res. Commun. 2002. V. 298. P. 46–53.

16. Lobo D.S., Pereira I.B., Fragel-Madeira L. et al. Antifungal Pisum sativum defensin 1 interacts with Neurospora crassa cyclin F related to the cell cycle // Biochemistry. 2007. V. 46. P. 987–996.

17. Manners J.M. Hidden weapons of microbial destruction in plant genomes // Genome Biol. 2007. V. 8. P. 225–234.

18. Nolde S.B., Vassilevski A.A., Rogozhin E.A. et al. Disulfi destabilized helical hairpin structure of a novel antifungal peptide EcAMP1 from seeds of barnyard grass (Echinochloa crus-galli) // J. Biol. Chem. 2011. V. 286. Nо 28. Р. 25145–25153.

19. Odintsova T.I., Egorov Ts.A., Musolyamov A.Kh. et al. Seed defensins from T. kiharae and related species: genome localization of defensin-encoding genes // Biochimie. 2007. V. 89. P. 605–612.

20. Odintsova T.I., Vassilevski A.A., Slavokhotova A.A. et al. A novel antifungal hevein-type peptide from Triticum kiharae seeds with a unique 10-cysteine motif // FEBS J. 2009. V. 276. P. 4266–4275.

21. Padovan L., Scocchi M., Tossi A. Structural aspects of plant antimicrobial peptides // Curr. Protein Pept. Sci. 2010. V. 11. P. 210–219.

22. Sels J., Mathys J., De Coninck B.M. et al. Plant pathogenesis-related (PR) proteins: a focus on PR peptides // Plant Physiol. Biochem. 2008. V. 46. P. 941–950.

23. Tavares L.S., de Santos M., Viccini L.F. et al. Biotechnological potential of antimicrobial peptides from fl owers // Peptides. 2008. V. 29. P. 1842–1851.

24. Van den Bergh K.P.B., Proost P., Van Damme J. et al. Five disulfi de bridges stabilize a hevein-type antimicrobial peptide from the bark of spindle tree (Euonymus europaeus L.) // FEBS Letters. 2002. V. 530. P. 181–185.

25. Van der Weerden N.L., Lay F.T., Anderson M.A. The plant defensin, NaD1, enters the cytoplasm of Fusarium oxysporum hyphae // J. Biol. Chem. 2008. V. 283. P. 14445–14452.

26. Vasil I.K. Molecular genetic improvement of cereals: transgenic wheat (Triticum aestivum L.) // Plant Cell Rep. 2007. V. 26. P. 1133–1154.