Preview

Вавиловский журнал генетики и селекции

Расширенный поиск

АНТИМИКРОБНЫЕ ПЕПТИДЫ ПШЕНИЦЫ

Полный текст:

Аннотация

Антимикробные пептиды (АМП) представляют собой низкомолекулярные защитные полипептиды, которые образуются в клетках всех живых организмов постоянно или в ответ на атаку патогена. Они являются важнейшими компонентами защитной системы как животных, так и растений. АМП различаются по структуре и механизмам действия. Большинство из них относится к цистеин-богатым пептидам, содержащим четное число остатков цистеина, образующих дисульфидные связи, что придает их молекулам структурную стабильность. На основе гомологии аминокислотных последовательностей и пространственной структуры выделяют несколько семейств АМП растений. Гены АМП растений могут быть использованы для повышения устойчивости сельскохозяйственных растений путем генетической трансформации, а также для разработки на их основе новых антибактериальных и антигрибковых лекарственных препаратов. В настоящем обзоре кратко изложены свойства и структура генов основных исследованных авторами семейств антимикробных пептидов пшеницы Triticum kiharae – глицин-богатых пептидов, дефензинов, гевеиноподобных пептидов, а также семейства 4-Cys пептидов.

Об авторах

Т. И. Одинцова
Федеральное государственное бюджетное учреждение науки Институт общей генетики им. Н.И. Вавилова РАН, Москва, Россия
Россия


Т. В. Коростылева
Федеральное государственное бюджетное учреждение науки Институт общей генетики им. Н.И. Вавилова РАН, Москва, Россия
Россия


Л. Л. Уткина
Федеральное государственное бюджетное учреждение науки Институт общей генетики им. Н.И. Вавилова РАН, Москва, Россия
Россия


Я. А. Андреев
Учреждение Российской академии наук Институт биоорганической химии им. академиков М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова РАН, Москва, Россия
Россия


А. А. Славохотова
Федеральное государственное бюджетное учреждение науки Институт общей генетики им. Н.И. Вавилова РАН, Москва, Россия
Россия


Е. А. Истомина
Федеральное государственное бюджетное учреждение науки Институт общей генетики им. Н.И. Вавилова РАН, Москва, Россия
Россия


В. А. Пухальский
Федеральное государственное бюджетное учреждение науки Институт общей генетики им. Н.И. Вавилова РАН, Москва, Россия
Россия


Ц. А. Егоров
Федеральное государственное бюджетное учреждение науки Институт биоорганической химии им. академиков М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова Российской академии наук
Россия


Список литературы

1. Ajesh K., Sreejith K. Peptide antibiotics: an alternative and antimicrobial strategy to circumvent fungal infections // Peptides. 2009. V. 30. P. 999–1006.

2. Benko-Iseppon A.M., Galdino S.L., Calsa T. Jr. et al. Overview on plant antimicrobial peptides // Curr. Protein Pept. Sci. 2010. V. 11. P. 181–188.

3. Broekaert W.F., Cammue B.P.A., De Bolle M.F.C. et al. Antimicrobial peptides from plants // Crit. Rev. Plant Sci. 1997. V. 16. P. 297–323.

4. Bulet P., Hetru C., Dimarcq J.L., Hoffmann D. Antimicrobial peptides in insects, structure and function // Dev. Comp. Immunol. 1999. V. 23. Nо 4/5. P. 329–44.

5. Castro M.S., Fontes W. Plant defense and antimicrobial peptides // Protein Pept. 2005. V. 12. P. 13–18.

6. da Rocha Pitta M.G., da Rocha Pitta M.G., Galdino S.L. Development of novel therapeutic drugs in humans from plant antimicrobial peptides // Curr. Protein Pept. Sci. 2010. V. 11. P. 236–247.

7. Dubovskii P.V., Vassilevski A.A., Slavokhotova A.A. et al. Solution structure of a defense peptide from wheat with a 10-cysteine motif // Biochem. Biophys. Res. Commun. 2011. V. 411. Nо 1. Р. 14–18.

8. Egorov T.A., Odintsova T.I., Pukhalsky V.A., Grishin E.V. Diversity of wheat antimicrobial peptides // Peptides. 2005. V. 26. P. 2064–2073.

9. Gao G.H., Liu W., Dai J.X. et al. Solution structure of PAFP-S: a new knottin-type antifungal peptide from the seeds of Phytolacca americana // Biochemistry. 2001. V. 40. P. 10973–10978.

10. Garcia-Olmedo F., Molina A., Alamillo J.M., Rodriguez-Palenzuela P. Plant defense peptides // Biopolymers (Peptide Sci.). 1998. V. 47. P. 479–491.

11. Garcia-Olmedo F., Rodriguez-Palenzuela P., Molina A. et al. Antibiotic activities of peptides, hydrogen peroxide and peroxynitrite in plant defence // FEBS Letters. 2001. V. 498. P. 219–222.

12. Farrokhi N., Whitelegge J.P., Brusslan J.A. Plant peptides and peptidomics // Plant Biotechnol. J. 2008. V. 6. P. 105–134.

13. Huang R-H., Xiang Y., Liu X-Z. et al. Two novel antifungal peptides distinct with a fi ve-disulfi de motif from the bark of Eucommia ulmoides Oliv // FEBS Lett. 2002. V. 521. P. 87–90.

14. Kido E.A., Pandolfi V., Houllou-Kido L.M. et al. Plant antimicrobial peptides: an overview of SuperSAGE transcriptional profi le and a functional review // Curr. Protein Pept. Sci. 2010. V. 11. P. 220–230.

15. Koike M., Okamoto T., Tsuda S., Imai R. A novel plant defensin-like gene of winter wheat is specifi cally induced during cold acclimation // Biochem. Biophys. Res. Commun. 2002. V. 298. P. 46–53.

16. Lobo D.S., Pereira I.B., Fragel-Madeira L. et al. Antifungal Pisum sativum defensin 1 interacts with Neurospora crassa cyclin F related to the cell cycle // Biochemistry. 2007. V. 46. P. 987–996.

17. Manners J.M. Hidden weapons of microbial destruction in plant genomes // Genome Biol. 2007. V. 8. P. 225–234.

18. Nolde S.B., Vassilevski A.A., Rogozhin E.A. et al. Disulfi destabilized helical hairpin structure of a novel antifungal peptide EcAMP1 from seeds of barnyard grass (Echinochloa crus-galli) // J. Biol. Chem. 2011. V. 286. Nо 28. Р. 25145–25153.

19. Odintsova T.I., Egorov Ts.A., Musolyamov A.Kh. et al. Seed defensins from T. kiharae and related species: genome localization of defensin-encoding genes // Biochimie. 2007. V. 89. P. 605–612.

20. Odintsova T.I., Vassilevski A.A., Slavokhotova A.A. et al. A novel antifungal hevein-type peptide from Triticum kiharae seeds with a unique 10-cysteine motif // FEBS J. 2009. V. 276. P. 4266–4275.

21. Padovan L., Scocchi M., Tossi A. Structural aspects of plant antimicrobial peptides // Curr. Protein Pept. Sci. 2010. V. 11. P. 210–219.

22. Sels J., Mathys J., De Coninck B.M. et al. Plant pathogenesis-related (PR) proteins: a focus on PR peptides // Plant Physiol. Biochem. 2008. V. 46. P. 941–950.

23. Tavares L.S., de Santos M., Viccini L.F. et al. Biotechnological potential of antimicrobial peptides from fl owers // Peptides. 2008. V. 29. P. 1842–1851.

24. Van den Bergh K.P.B., Proost P., Van Damme J. et al. Five disulfi de bridges stabilize a hevein-type antimicrobial peptide from the bark of spindle tree (Euonymus europaeus L.) // FEBS Letters. 2002. V. 530. P. 181–185.

25. Van der Weerden N.L., Lay F.T., Anderson M.A. The plant defensin, NaD1, enters the cytoplasm of Fusarium oxysporum hyphae // J. Biol. Chem. 2008. V. 283. P. 14445–14452.

26. Vasil I.K. Molecular genetic improvement of cereals: transgenic wheat (Triticum aestivum L.) // Plant Cell Rep. 2007. V. 26. P. 1133–1154.


Просмотров: 159


Creative Commons License
Контент доступен под лицензией Creative Commons Attribution 4.0 License.


ISSN 2500-0462 (Print)
ISSN 2500-3259 (Online)