ИССЛЕДОВАНИЕ ТЕРМОСТАБИЛЬНОСТИ МУТАНТНЫХ ФОРМ БЕЛКА БАРНАЗЫ С ИСПОЛЬЗОВАНИЕМ ПРОГРАММНОГО КОМПЛЕКСА MOLKERN
Аннотация
Выполнено исследование термостабильности ряда мутантных форм белка барназы методом λ-динамики. Метод реализован в рамках программного комплекса MOLKERN. Для исследования выбраны мутации, включающие аминокислоты с ненулевым зарядом, точность расчетов которых в методе λ-динамики почти в 1∕4 случаев существенно отличается от экспериментальных данных (> 10 кДж/моль). Предложены оригинальные модификации метода λ-динамики, связанные с построением λ-потенциалов и учетом эффектов изменения заряда. Результаты выполненных расчетов (для мутации R72G) показали лучшее согласие с экспериментальными значениями, чем результаты других авторов.
Ключевые слова
Об авторах
Э. С. Фомин
Федеральное государственное бюджетное научное учреждение «Федеральный исследовательский центр Институт цитологии и генетики Сибирского отделения Российской академии наук», Новосибирск, Россия
Россия
Россия
Н. А. Алемасов
Федеральное государственное бюджетное научное учреждение «Федеральный исследовательский центр Институт цитологии и генетики Сибирского отделения Российской академии наук», Новосибирск, Россия
Россия
Россия
Список литературы
1. Серов А.Е., Одинцева Е.Р., Упоров И.В., Тишков В.И. Использование карты Рамачандрана для повышения термостабильности бактериальной формиатдегидрогеназы // Биохимия. 2005. Т. 70. Вып. 7. С. 974-979.
2. Серов А.Е., Тишков В.И. Роль остатков пролина в стабильности прокариотических и эукариотических формиатдегидрогенах // Вестник Моск. ун-та. Сер. 2. Химия. 2002. Т. 43. № 6. С. 345-349.
3. Полянский А.А., Косинский Ю.А., Ефремов Р.Г. Локальные температурные изменения подвижности в молекулах тиоредоксинов влияют на их термостабильные свойства // Биоорган. химия. 2004. Т. 30. № 5. С. 470-480.
4. Фомин Э.C., Алемасов Н.А., Чирцов А.С., Фомин А.Э. Библиотека программных компонент MOLKERN для построения программ молекулярного моделирования // Биофизика. 2006. Т. 51. Вып. 7. С. 110-113.
5. Bartels C., Schaefer M., Karplus M. Determination of equilibrium properties of biomolecular systems using multidimensional adaptive umbrella sampling // J. Chem. Phys. 1999. V. 111. No. 17. P. 8048-8068.
6. Bash P.A., Singh U.C., Brown F.K. Calculation of the relative change in binding free energy of a protein inhibitor complex // Science. 1987. V. 235. No. 4788. P. 574-576.
7. Bayly C.I., Cieplak P., Cornell W.D., Kollman P.A. A well-behaved electrostatic potential based method using charge restraints for determining atom-centered charges: The RESP model // J. Phys. Chem. 1993. V. 97. P. 10269-10280.
8. Bennett C.H. Efficient estimation of free energy differences from Monte Carlo data // J. Comput. Phys. 1976. V. 22. No. 2. P. 245-268.
9. Berendsen H.J.C., Postma J.P.M., DiNola A., Haak J.R. Molecular dynamics with coupling to an external bath // J. Chem. Phys. 1984. V. 81. P. 3684-3690.
10. Beutlera T.C., Marka A.E., van Schaik R.C. et al. Avoiding singularities and numerical instabilities in free energy calculations based on molecular simulations // Chem. Phys. Lett. 1994. V. 222. No. 6. P. 529-539.
11. Boczko E.M., Brooks C.L. First-principles calculation of the folding free energy of a three-helix bundle protein // Science. 1995. V. 269. No. 5222. P. 393-396.
12. Buckle A.M., Henrick K., Fersht A.R. Crystal structural analysis of mutations in the hydrophobic cores of barnase // J. Mol. Biol. 1993. V. 234. No. 3. P. 847-860.
13. Bycroft M., Matouschek A., Kellis J.T. Jr. et al. Detection and characterization of a folding intermediate in barnase by NMR // Nature. 1990. V. 346. No. 6283. P. 488-490.
14. Chen B., Potoff J.J., Siepmann J.I. Adiabatic nuclear and electronic sampling Monte Carlo simulations in the gibbs ensemble: Application to polarizable force fields for water // J. Phys. Chem. B. 2000. V. 104. P. 2378-2390.
15. Chen J., Martinez T.J. QTPIE: Charge transfer with polarization current equalization. A fluctuation charge model with correct asymptotics // Chem. Phys. Lett. 2007. V. 463. P. 315-320.
16. Clarke J., Fersht A.R. Engineered disulfide bonds as probes of the folding pathway of barnase: Increasing the stability of proteins against the rate of denaturation // Biochemistry. 1993. V. 32. No. 16. P. 4322-4329.
17. Dang L.X., Merz K.M. Jr., Kollman P.A. Free energy calculations on protein stability: Thr-157 → Val-157 mutation of T4 lysozyme // J. Amer. Chem.Soc. 1989. V. 111. No. 22. P. 8505-8508.
18. Fersht A.R., Daggett V. Protein folding and unfolding at atomic resolution // Cell. 2002. V. 108. No. 4. P. 573-582.
19. Fomin E.S. Consideration of data load time on modern processors for the verlet table and linked cell algorithms // J. Comput. Chem. 2011. V. 32. No. 7. P. 1386-1399.
20. Gilisa D., Rooman M. Stability changes upon mutation of solvent-accessible residues in proteins evaluated by database-derived potentials // J. Mol. Biol. 1996. V. 257. No. 5. P. 1112-1126.
21. Hartley R.W. Barnase and barstar: two small proteins to fold and fit together // Trends Biochem. Sci. 1989. V. 14. No. 11. P. 450-454.
22. Horovitz A., Matthews J.M., Fersht A.R. a-Helix stability in proteins. II. Factors that influence stability at an internal position // J. Mol. Biol. 1992. V. 227. No. 2. P. 560-568.
23. Johnson C.M., Fersht A.R. Protein stability as a function of denaturant concentration: The thermal stability of barnase in the presence of urea // Biochemistry. 1995. V. 34. No. 20. P. 6795-6804.
24. Kellis J.T. Jr., Nyberg K., Fersht A.R. Energetics of complementary side chain packing in a protein hydrophobic core // Biochemistry. 1989. V. 28. No. 11. P. 4914-4922.
25. Kirkwood J.G. Statistical mechanics of fluid mixtures // J. Chem. Phys. 1935. V. 3/5. P. 300-314.
26. Knight J.L., Brooks C.L. III. Lambda-dynamics free energy simulation methods // J. Comput. Chem. 2009. V. 30. P. 1692-1700.
27. Kollman P. Free energy calculations: Applications to chemical and biochemical phenomena // Chem. Rev. 1993. V. 93. No. 7. P. 2395-2417.
28. Kumar M.D.S., Bava K.A., Gromiha M.M et al. ProTherm and ProNIT: thermodynamic databases for proteins and protein-nucleic acid interactions // Nucl. Acids Res. 2006. V. 34 (Database issue). P. D204-D206.
29. Lehmann M., Wyss M. Engineering proteins for thermostability: the use of sequence alignments versus rational design and directed evolution // Curr. Opin.Biotechnol. 2001. V. 12. P. 371-375.
30. Matouschek A., Kellis J.T. Jr., Serrano L., Fersht A.R. Mapping the transition state and pathway of protein folding by protein engineering // Nature. 1989. V. 340. No. 6229. P. 122-126.
31. Martin C., Richard V., Salem M. et al. Refinement and structural analysis of barnase at 1.5 A resolution // Acta Crystallogr. D. Biol. Crystallogr. 1999. V. 55. No. 2. P. 386-398.
32. Meharenna Y.T., Poulos T.L. Using molecular dynamics to probe the structural basis for enhanced stability in thermal stable cytochromes P450 // Biochemistry. 2010. V. 49. No. 31. P. 6680-6686.
33. Messmer R.P. Cluster Model theory and its application to metal surface - adsorbate system // The Nature of the Surface Chemical Bond / Eds T.N. Rhodin, G. Ertl. Amsterdam, Noth-Holland Publ. Co., 1979. P. 51-111.
34. Morales J., Martinez T.J. Classical fluctuating charge theories: The maximum entropy valence bond method and relationships to previous models // J. Phys. Chem. 2001. V. 105A. P. 2842-2850.
35. Mortier W.J., Ghosh S.K., Shankar S.J. Electronegativity-equalization method for the calculation of atomic charges in molecules // Am. Chem. Soc. 1986. V. 108. P. 4315-4320.
36. Oliferenko A.A., Palyulin V.A., Pisarev S.A. et al. Novel point charge models: reliable instruments for molecular electrostatics // J. Phys. Org. Chem. 2001. V. 14. P. 355-369.
37. Pedersen J.S., Otzen D.E., Kristensen P. Directed evolution of barnase stability using proteolytic selection // J. Mol. Biol. 2002. V. 323. No. 1. P. 115-123.
38. Pikkemaat M.G., Linssen A.B., Berendsen H.J., Janssen D.B. Molecular dynamics simulations as a tool for improving protein stability // Protein Eng. 2002. V. 15. No. 3. P. 185-192.
39. Prevost M., Wodak S.J., Tidor B., Karplus M. Contribution of the hydrophobic effect to protein stability: analysis based on simulations of the Ile-96-Ala mutation in barnase // Proc. Natl Acad. Sci. USA. 1991. V. 88. No. 23. P. 10880-10884.
40. Puchkaev A.V., Koo L.S., de Montellano P.R.O. Aromatic stacking as a determinant of the thermal stability of CYP119 from Sulfolobus solfataricus // Arch. Biochem. Biophys. 2003. V. 409. No. 1. P. 52-58.
41. Rappe A.K., Goddard W.A. Charge equilibration for molecular dynamics simulations // J. Phys. Chem. 1991. V. 95. P. 3358-3363.
42. Rick S.W., Stuart S.J., Berne B.J. Dynamical fluctuating charge force fields: Application to liquid water // J. Chem. Phys. 1994. V. 101. P. 6141-6156.
43. Rouxa B., Karplus M. Ion transport in a model gramicidin channel. Structure and thermodynamics // Biophys. J. 1991. V. 59. No. 5. P. 961-981.
44. Sanderson R.T. An interpretation of bond lengths and classification of bonds // Science. 1951. V. 114. P. 670-672.
45. Seeliger D., de Groot B.L. Protein thermostability calculations using alchemical free energy simulations // Biophys. J. 2010. V. 98. No. 10. P. 2309-2316.
46. Serrano L., Kellis J.T. Jr., Cann P. et al. The folding of an enzyme: II. Substructure of barnase and the contribution of different interactions to protein stability // J. Mol. Biol. 1992. V. 224. No. 3. P. 783-804.
47. Simonson T., Archontis G., Karplus M. Free energy simulations come of age: Protein-ligand recognition // Accounts Chem. Res. 2002. V. 35. No. 6. P. 430-437.
48. Tidor B., Karplus M. Simulation analysis of the stability mutant R96H of T4 lysozyme // Biochemistry. 1991. V. 30. No. 13. P. 3217-3228.
49. York D.M., Yang W. A chemical potential equalization method for molecular simulations // J. Chem. Phys. 1996. V. 104. P. 159-172.
50. Zhu S.B., Singh S., Robinson G.W. A new flexible/polarizable water model // J. Chem. Phys. 1991. V. 95. P. 2791-2799.
51. Zwanzig R.W. High-temperature equation of state by a perturbation method. I. Nonpolar gases // J. Chem. Phys. 1954. V. 22. No. 8. P. 1420-1427.
Рецензия
Просмотров:
477
ISSN 2500-3259 (Online)
Послать статью по эл. почте 