Тирозингидроксилаза мозга и ее регуляция глюкокортикоидами


https://doi.org/10.18699/VJ16.156

Полный текст:


Аннотация

В основе долговременных изменений нейрохимических систем мозга и регулируемых ими физиологических функций и поведения под действием неблагоприятных факторов раннего онтогенеза находится изменение экспрессии важных для функционирования нейрохимической системы генов. Ключевой фермент биосинтеза катехоламинов, тирозингидроксилаза (ТГ), определяет активность нейрохимической системы и индуцируется гормонами стресса, глюкокортикоидами, in vitro и in vivo. Анализ собственных и литературных данных по влиянию гормонов стресса – глюкокортикоидов – в критические периоды перинатального онтогенеза на экспрессию гена ТГ, уровень его белка и активность фермента в процессе развития, а также рассмотрение возможных механизмов такого влияния послужило задачей обзора. Введение дексаметазона или гидрокортизона повышает через 6 ч уровень мРНК ТГ в стволе мозга 20-суточных плодов и трехдневных крысят, что сопровождается увеличением активности фермента и иммуногистохимически выявляемого белка ТГ в стволе мозга. Изменение экспрессии гена ТГ в критический период раннего развития приводит к повышению уровня мРНК ТГ в стволе мозга 25- и 70-дневных крысят и активности фермента в стволе и коре мозга взрослых животных. Период чувствительности ТГ к уровню глюкокортикоидов зависит от возраста. Введение гормонов на восьмой день жизни не сопровождается изменениями в уровне мРНК и активности фермента. Промотор гена ТГ не имеет классического функционально активного гормонозависимого элемента. Механизм гормональной индукции экспрессии ТГ может быть основан на неканоническом пути действия глюкокортикоидов в результате известного белок-белкового взаимодействия глюкокортикоидного рецептора с другими транскрипционными факторами, такими как белки АР-1 комплекса. Именно этот механизм регуляции экспрессии ТГ дексаметазоном установлен для культуры феохромацитомы. Доказательство существования подобного механизма для глюкокортикоидной регуляции ТГ in vivo необходимо для понимания многообразия уровней регуляции экспрессии нейрогенов факторами внешней среды.


Об авторах

Е. В. Сухарева
Федеральное государственное бюджетное научное учреждение «Федеральный исследовательский центр Институт цитологии и генетики Сибирского отделения Российской академии наук», Новосибирск, Россия
Россия


Т. С. Калинина
Федеральное государственное бюджетное научное учреждение «Федеральный исследовательский центр Институт цитологии и генетики Сибирского отделения Российской академии наук», Новосибирск, Россия Федеральное государственное автономное образовательное учреждение высшего образования «Новосибирский национальный исследовательский государственный университет», Новосибирск, Россия
Россия


В. В. Булыгина
Федеральное государственное бюджетное научное учреждение «Федеральный исследовательский центр Институт цитологии и генетики Сибирского отделения Российской академии наук», Новосибирск, Россия
Россия


Н. Н. Дыгало
Федеральное государственное бюджетное научное учреждение «Федеральный исследовательский центр Институт цитологии и генетики Сибирского отделения Российской академии наук», Новосибирск, Россия Федеральное государственное автономное образовательное учреждение высшего образования «Новосибирский национальный исследовательский государственный университет», Новосибирск, Россия
Россия


Список литературы

1. Дыгало Н.Н., Калинина Т.С. Эффекты взаимодействия генотипа и глюкокортикоидов на активность тирозингидроксилазы мозга плодов крыс. Генетика. 1993;29(9):1453-1459.

2. Калинина Т.С., Дыгало Н.Н. Развитие норадренергической системы мозга крыс после пренатального воздействия кортикостероном. Изв. РАН. Сер. биол. 2013;4:447-452.

3. Сухарева Е.В., Дыгало Н.Н., Калинина Т.С. Влияние дексаметазона на экспрессию генов раннего ответа c-fos и c-jun в различных отделах неонатального мозга. Молекуляр. биология. 2016; 50(2):266-271.

4. Сухарева Е.В., Калинина Т.С., Ланшаков Д.А., Булыгина В.В., Дыгало Н.Н. Белки AP-1 комплекса в индукции глюкокортикоидами тирозингидроскилазы мозга в раннем онтогенезе. Матер. Седьм. Всерос. науч.-практ. конф. «Фундаментальные аспекты компенсаторно-приспособительных процессов» и Молодежн. симп. «Молекулярно-клеточные и медико-экологические проблемы компенсации и приспособления». 2015;271-272.

5. Altmann C.R., Brivanlou A.H. Neural patterning in the vertebrate embryo. Int. Rev. Cytol. 2001;203:447-482.

6. Bademci G., Vance J.M., Wang L. Tyrosine hydroxylase gene: another piece of the genetic puzzle of Parkinson’s disease. CNS Neurol. Disord. Drug Targets. 2012;11(4):469-481.

7. Barker D.J. Fetal origins of coronary heart disease. BMJ. 1995; 311(6998):171-174.

8. Barth K.A., Kishimoto Y., Rohr K.B., Seydler C., Schulte-Merker S., Wilson S.W. Bmp activity establishes a gradient of positional information throughout the entire neural plate. Development. 1999; 126(22):4977-4987.

9. Beck I.M., Vanden Berghe W., Vermeulen L., Yamamoto K.R., Haegeman G., De Bosscher K. Crosstalk in inflammation: the interplay of glucocorticoid receptor-based mechanisms and kinases and phosphatases. Endocr. Rev. 2009;30(7):830-882. DOI 10.1210/er.2009- 0013

10. Bingham B.C., Sheela Rani C.S., Frazer A., Strong R., Morilak D.A. Exogenous prenatal corticosterone exposure mimics the effects of prenatal stress on adult brain stress response systems and fear extinction behavior. Psychoneuroendocrinology. 2013;38(11):2746-2757. DOI 10.1016/j.psyneuen.2013.07.003

11. Bonnin A., de Miguel R., Rodriguez-Manzaneque J.C., Fernandez-Ruiz J.J., Santos A., Ramos J.A. Changes in tyrosine hydroxylase gene expression in mesencephalic catecholaminergic neurons of immature and adult male rats perinatally exposed to cannabinoids. Brain Res. Develop. Brain Res. 1994;81(1):147-150.

12. Bornstein S.R., Tian H., Haidan A., Böttner A., Hiroi N., Eisenhofer G., McCann S.M., Chrousos G.P., Roffler-Tarlov S. Deletion of tyrosine hydroxylase gene reveals functional interdependence of adrenocortical and chromaffin cell system in vivo. Proc. Natl Acad. Sci. USA. 2000;97(26):14742-14747. DOI 10.1073/pnas.97.26.14742

13. Boschi N.M., Takeuchi K., Sterling C., Tank A.W. Differential expression of polycytosine-binding protein isoforms in adrenal gland, locus coeruleus and midbrain. Neuroscience. 2015;286:1-12. DOI 10.1016/j.neuroscience.2014.11.038

14. Candy J., Collet C. Two tyrosine hydroxylase genes in teleosts. Biochim. Biophys. Acta. 2005;1727(1):35-44.

15. Carson R.P., Robertson D. Genetic manipulation of noradrenergic neurons. J. Pharmacol. Exp. Ther. 2002;301(2):410-417.

16. Champagne D.L., de Kloet E.R., Joels M. Fundamental aspects of the impact of glucocorticoids on the (immature) brain. Semin. Fetal Neonatal Med. 2009;14(3):136-142. DOI 10.1016/j.siny.2008.11.006

17. Craig S.P., Buckle V.J., Lamouroux A., Mallet J., Craig I. Localization of the human tyrosine hydroxylase gene to 11p15: gene duplication and evolution of metabolic pathways. Cytogenet. Cell Genet. 1986;42(1/2):29-32.

18. Dent G.W., Smith M.A., Levine S. Stress-induced alterations in locus coeruleus gene expression during ontogeny. Brain Res. Develop. Brain Res. 2001;127(1):23-30.

19. Diamond M.I., Miner J.N., Yoshinaga S.K., Yamamoto K.R. Transcription factor interactions: selectors of positive or negative regulation from a single DNA element. Science. 1990;249(4974):1266-1272.

20. Dunkley P.R., Bobrovskaya L., Graham M.E., von Nagy-Felsobuki E.I., Dickson P.W. Tyrosine hydroxylase phosphorylation: regulation and consequences. J. Neurochem. 2004;91(5):1025-1043.

21. Dygalo N.N., Kalinina T.S., Shishkina G.T. Neonatal programming of rat behavior by downregulation of alpha2A-adrenoreceptor gene expression in the brain. Ann. N.Y. Acad. Sci. 2008;1148:409-414. DOI 10.1196/annals.1410.063

22. Fossom L.H., Sterling C.R., Tank A.W. Regulation of tyrosine hydroxylase gene transcription rate and tyrosine hydroxylase mRNA stability by cyclic AMP and glucocorticoid. Mol. Pharmacol. 1992; 42(5):898-908.

23. Friggi-Grelin F., Coulom H., Meller M., Gomez D., Hirsh J., Birman S. Targeted gene expression in Drosophila dopaminergic cells using regulatory sequences from tyrosine hydroxylase. J. Neurobiol. 2003; 54(4):618-627. DOI 10.1002/neu.10185

24. Fujinaga M., Scott J.C. Gene expression of catecholamine synthesizing enzymes and beta adrenoceptor subtypes during rat embryogenesis. Neurosci. Lett. 1997;231(2):108-112.

25. Fung B.P., Yoon S.O., Chikaraishi D.M. Sequences that direct rat tyrosine-hydroxylase gene-expression. J. Neurochem. 1992;58(6): 2044-2052.

26. Gallo L.A., Tran M., Moritz K.M., Wlodek M.E. Developmental programming: Variations in early growth and adult disease. Clin. Exp. Pharmacol. Physiol. 2013;40(11):795-802. DOI 10.1111/1440-1681.12092

27. Goridis C., Rohrer H. Specification of catecholaminergic and serotonergic neurons. Nat. Rev. Neurosci. 2002;3(7):531-541. DOI 10.1038/nrn871

28. Groeneweg F.L., Karst H., de Kloet E.R., Joels M. Mineralocorticoid and glucocorticoid receptors at the neuronal membrane, regulators of nongenomic corticosteroid signalling. Mol. Cell. Endocrinol. 2012;350(2):299-309. DOI 10.1016/j.mce.2011.06.020

29. Guo S., Brush J., Teraoka H., Goddard A., Wilson S.W., Mullins M.C., Rosenthal A. Development of noradrenergic neurons in the zebrafish hindbrain requires BMP, FGF8, and the homeodomain protein Soulless/Phox2a. Neuron. 1999;24(3):555-566.

30. Hagerty T., Morgan W.W., Elango N., Strong R. Identification of a glucocorticoid-responsive element in the promoter region of the mouse tyrosine hydroxylase gene. J. Neurochem. 2001;76(3):825-834.

31. Harris A., Seckl J. Glucocorticoids, prenatal stress and the programming of disease. Horm. Behav. 2011;59(3):279-289. DOI 10.1016/j. yhbeh.2010.06.007

32. Haycock J.W. Species differences in the expression of multiple tyrosine hydroxylase protein isoforms. J. Neurochem. 2002;81(5):947-953.

33. Hebert M.A., Serova L.I., Sabban E.L. Single and repeated immobilization stress differentially trigger induction and phosphorylation of several transcription factors and mitogen-activated protein kinases in the rat locus coeruleus. J. Neurochem. 2005;95(2):484-498.

34. Herlenius E., Lagercrantz H. Development of neurotransmitter systems during critical periods. Exp. Neurol. 2004;190:8-21. DOI 10.1016/j. expneurol.2004.03.027

35. Hernandez-Sanchez C., Bartulos O., Valenciano A.I., Mansilla A., de Pablo F. The regulated expression of chimeric tyrosine hydroxylaseinsulin transcripts during early development. Nucl. Acids. 2006; 34(12):3455-3464.

36. Hippenmeyer S., Kramer I., Arber S. Control of neuronal phenotype: what targets tell the cell bodies. Trends Neurosci. 2004;27(8):482-488. DOI 10.1016/j.tins.2004.05.012

37. Hirsch M.R., Tiveron M.C., Guillemot F., Brunet J.F., Goridis C. Control of noradrenergic differentiation and Phox2a expression by MASH1 in the central and peripheral nervous system. Development. 1998;125(4):599-608.

38. Holm P.C., Rodriguez F.J., Kele J., Castelo-Branco G., Kitajewski J., Arenas E. BMPs, FGF8 and Wnts regulate the differentiation of locus coeruleus noradrenergic neuronal precursors. J. Neurochem. 2006;99(1):343-352. DOI 10.1111/j.1471-4159.2006.04039.x

39. Kalinina T.S., Shishkina G.T., Dygalo N.N. Induction of tyrosine hydroxylase gene expression by glucocorticoids in the perinatal rat brain is age-dependent. Neurochem. Res. 2012;37(4):811-818.

40. Kapoor A., Petropoulos S., Matthews S.G. Fetal programming of hypothalamic-pituitary-adrenal (HPA) axis function and behavior by synthetic glucocorticoids. Brain Res. Rev. 2008;57(2):586-595. DOI 10.1016/j.brainresrev.2007.06.013

41. Kassel O., Herrlich P. Crosstalk between the glucocorticoid receptor and other transcription factors: molecular aspects. Mol. Cell. Endocrinol. 2007;275(1/2):13-29.

42. Kobayashi K., Morita S., Sawada H., Mizuguchi T., Yamada K., Nagatsu I., Hata T., Watanabe Y., Fujita K., Nagatsu T. Targeted disruption of the tyrosine-hydroxylase locus results in severe catecholamine depletion and perinatal lethality in mice. J. Biol. Chem. 1995; 270(45):27235-27243.

43. Kreider M.L., Tate C.A., Cousins M.M., Oliver C.A., Seidler F.J., Slotkin T.A. Lasting effects of developmental dexamethasone treatment on neural cell number and size, synaptic activity, and cell signaling: critical periods of vulnerability, dose-effect relationships, regional targets, and sex selectivity. Neuropsychopharmacology. 2006;31(1): 12-35. DOI 10.1038/sj.npp.1300783

44. Kumer S.C., Vrana K.E. Intricate regulation of tyrosine hydroxylase activity and gene expression. J. Neurochem. 1996;67(2):443-462.

45. Kvetnansky R., Sabban E.L., Palkovits M. Catecholaminergic systems in stress: structural and molecular genetic approaches. Physiol. Rev. 2009;89(2):535-606.

46. Langlais D., Couture C., Balsalobre A., Drouin J. The Stat3/GR interaction code: predictive value of direct/indirect DNA recruitment for transcription outcome. Mol. Cell. 2012;47(1):38-49. DOI 10.1016/j. molcel.2012.04.021

47. Lenartowski R., Goc A. Epigenetic, transcriptional and posttranscriptional regulation of the tyrosine hydroxylase gene. Int. J. Dev. Neurosci. 2011;29(8):873-883.

48. Lewis E.J., Tank A.W., Weiner N., Chikaraishi D.M. Regulation of tyrosine hydroxylase mRNA by glucocorticoid and cyclic AMP in a rat pheochromocytoma cell line. Isolation of a cDNA clone for tyrosine hydroxylase mRNA. J. Biol. Chem. 1983;258(23):14632-14637.

49. Liberman A.C., Refojo D., Druker J., Toscano M., Rein T., Holsboer F., Arzt E. The activated glucocorticoid receptor inhibits the transcription factor T-bet by direct protein-protein interaction. FASEB J. 2007;21(4):1177-1188. DOI 10.1096/fj.06-7452com

50. Lopez-Sanchez C., Bartulos O., Martinez-Campos E., Ganan C., Valenciano A.I., Garcia-Martinez V., De Pablo F., Hernandez-Sanchez C. Tyrosine hydroxylase is expressed during early heart development and is required for cardiac chamber formation. Cardiovasc. Res. 2010;88(1):111-120.

51. Makino S., Smith M.A., Gold P.W. Regulatory role of glucocorticoids and glucocorticoid receptor mRNA levels on tyrosine hydroxylase gene expression in the locus coeruleus during repeated immobilization stress. Brain Res. 2002;943(2):216-223.

52. Markey K.A., Towle A.C., Sze P.Y. Glucocorticoid influence on tyrosine hydroxylase activity in mouse locus coeruleus during postnatal development. Endocrinology. 1982;111(5):1519-1523. DOI 10.1210/endo-111-5-1519

53. Markham J.A., Koenig J.I. Prenatal stress: role in psychotic and depressive diseases. Psychopharmacology. 2011;214(1):89-106. DOI 10.1007/s00213-010-2035-0

54. Matthews K., Dalley J.W., Matthews C., Tsai T.H., Robbins T.W. Periodic maternal separation of neonatal rats produces region- and gender-specific effects on biogenic amine content in postmortem adult brain. Synapse. 2001;40(1):1-10. DOI 10.1002/1098-2396 (200104)40:1<1::AID-SYN1020>3.0.CO;2-E

55. McArthur S., McHale E., Gillies G.E. The size and distribution of midbrain dopaminergic populations are permanently altered by perinatal glucocorticoid exposure in a sex- region- and time-specific manner. Neuropsychopharmacology. 2007;32(7):1462-1476. DOI 10.1038/ sj.npp.1301277

56. Morin X., Cremer H., Hirsch M.R., Kapur R.P., Goridis C., Brunet J.F. Defects in sensory and autonomic ganglia and absence of locus coeruleus in mice deficient for the homeobox gene Phox2a. Neuron. 1997;18(3):411-423.

57. Nagamoto-Combs K., Piech K.M., Best J.A., Sun B., Tank A.W. Tyrosine hydroxylase gene promoter activity is regulated by both cyclic AMP-responsive element and AP1 sites following calcium influx. Evidence for cyclic amp-responsive element binding protein-independent regulation. J. Biol. Chem. 1997;272(9):6051-6058.

58. Nagatsu T., Levitt M., Udenfriend S. Tyrosine hydroxylase. The initial step in norepinephrine biosynthesis. J. Biol. Chem. 1964;2910-2917.

59. Naumenko E.V., Dygalo N.N. Noradrenergic brain mechanisms and emotional stress in adult rats after prenatal hydrocortisone treatment. Biogenic Amines in Development. Amsterdam: Elsevier/North Holland Biomedical Press, 1980;373-388.

60. Newton R., Holden N.S. Separating transrepression and transactivation: a distressing divorce for the glucocorticoid receptor? Mol. Pharmacol. 2007;72(4):799-809.

61. Oakley R.H., Cidlowski J.A. The biology of the glucocorticoid receptor: new signaling mechanisms in health and disease. J. Allergy Clin. Immun. 2013;132(5):1033-1044. DOI 10.1016/j.jaci.2013.09.007

62. Okada Y., Saika S., Shirai K., Ohnishi Y., Senba E. Expression of AP-1 (c-fos/c-jun) in developing mouse corneal epithelium. Graefe’s archive for clinical and experimental ophthalmology = Albrecht von Graefes Archiv fur klinische und experimentelle Ophthalmologie. 2003;241(4):330-333.

63. Qian Y., Fritzsch B., Shirasawa S., Chen C.L., Choi Y., Ma Q. Formation of brainstem (nor)adrenergic centers and first-order relay visceral sensory neurons is dependent on homeodomain protein Rnx/Tlx3. Genes Dev. 2001;15(19):2533-2545.

64. Pattyn A., Goridis C., Brunet J.F. Specification of the central noradrenergic phenotype by the homeobox gene Phox2b. Mol. Cell. Neurosci. 2000;15(3):235-243. DOI 10.1006/mcne.1999.0826

65. Paulding W.R., Schnell P.O., Bauer A.L., Striet J.B., Nash J.A., Kuznetsova A.V., Czyzyk-Krzeska M.F. Regulation of gene expression for neurotransmitters during adaptation to hypoxia in oxygensensitive neuroendocrine cells. Microsc. Res. Techniq. 2002;59(3): 178-187. DOI 10.1002/jemt.10192

66. Pennypacker K.R. AP-1 transcription factor complexes in CNS disorders and development. J. Florida Med. Assoc. 1995;82(8):551-554.

67. Pfahl M. Nuclear receptor/AP-1 interaction. Endocr. Rev. 1993;14(5): 651-658.

68. Puymirat J., Faivre-Bauman A., Bizzini B., Tixier-Vidal A. Prenatal and postnatal ontogenesis of neurotransmitter-synthetizing enzymes and [125I]tetanus toxin binding capacity in the mouse hypothalamus. Brain Res. 1982;255(2):199-206.

69. Radcliffe P.M., Sterling C.R., Tank A.W. Induction of tyrosine hydroxylase mRNA by nicotine in rat midbrain is inhibited by mifepristone. J. Neurochem. 2009;109(5):1272-1284. DOI 10.1111/j.1471-4159. 2009.06056.x

70. Raivich G., Behrens A. Role of the AP-1 transcription factor c-Jun in developing, adult and injured brain. Progr. Neurobiol. 2006;78(6): 347-363.

71. Rani C.S., Elango N., Wang S.S., Kobayashi K., Strong R. Identification of an activator protein-1-like sequence as the glucocorticoid response element in the rat tyrosine hydroxylase gene. Mol. Pharmacol. 2009;75(3):589-598.

72. Rani C.S.S., Soto-Pina A., Iacovitti L., Strong R. Evolutionary conservation of an atypical glucocorticoid-responsive element in the human tyrosine hydroxylase gene. J. Neurochem. 2013;126(1):19-28. DOI 10.1111/jnc.12294

73. Reynolds R.M. Programming effects of glucocorticoids. Clin. Obstet. Gynecol. 2013;56(3):602-609. DOI 10.1097/GRF.0b013e31829939f7

74. Rios M., Habecker B., Sasaoka T., Eisenhofer G., Tian H., Landis S., Chikaraishi D., Roffler-Tarlov S. Catecholamine synthesis is mediated by tyrosinase in the absence of tyrosine hydroxylase. J. Neurosci. 1999;19(9):3519-3526.

75. Romano G., Suon S., Jin H., Donaldson A.E., Iacovitti L. Characterization of five evolutionary conserved regions of the human tyrosine hydroxylase (TH) promoter: implications for the engineering of a human TH minimal promoter assembled in a self-inactivating lentiviral vector system. J. Cell. Physiol. 2005;204(2):666-677.

76. Sabban E.L., Hebert M.A., Liu X., Nankova B., Serova L. Differential effects of stress on gene transcription factors in catecholaminergic systems. Ann. N.Y. Acad. Sci. 2004;1032:130-140.

77. Sabban E.L., Kvetnansky R. Stress-triggered activation of gene expression in catecholaminergic systems: dynamics of transcriptional events. Trends Neurosci. 2001;24(2):91-98.

78. Sapolsky R.M., Romero L.M., Munck A.U. How do glucocorticoids influence stress responses? Integrating permissive, suppressive, stimulatory, and preparative actions. Endocr. Rev. 2000;21(1):55-89.

79. Shishkina G.T., Kalinina T.S., Dygalo N.N. Attenuation of alpha2Aadrenergic receptor expression in neonatal rat brain by RNA interference or antisense oligonucleotide reduced anxiety in adulthood. Neuroscience. 2004a;129(3):521-528. DOI 10.1016/j.neuroscience. 2004.08.015

80. Shishkina G.T., Kalinina T.S., Popova N.K., Dygalo N.N. Influence of neonatal short-term reduction in brainstem alpha2A-adrenergic receptors on receptor ontogenesis, acoustic startle reflex, and prepulse inhibition in rats. Behav. Neurosci. 2004b;118(6):1285-1292. DOI 10.1037/0735-7044.118.6.1285

81. Simon H.H., Scholz C., O’Leary D.D. Engrailed genes control developmental fate of serotonergic and noradrenergic neurons in mid- and hindbrain in a gene dose-dependent manner. Mol. Cell. Neurosci. 2005;28(1):96-105. DOI 10.1016/j.mcn.2004.08.016

82. Slotkin T.A., Kreider M.L., Tate C.A., Seidler F.J. Critical prenatal and postnatal periods for persistent effects of dexamethasone on serotonergic and dopaminergic systems. Neuropsychopharmacology. 2006;31(5):904-911. DOI 10.1038/sj.npp.1300892

83. Sun B., Chen X., Xu L., Sterling C., Tank A.W. Chronic nicotine treatment leads to induction of tyrosine hydroxylase in locus ceruleus neurons: the role of transcriptional activation. Mol. Pharmacol. 2004;66(4):1011-1021.

84. Tank A.W., Curella P., Ham L. Induction of mRNA for tyrosine hydroxylase by cyclic AMP and glucocorticoids in a rat pheochromocytoma cell line: evidence for the regulation of tyrosine hydroxylase synthesis by multiple mechanisms in cells exposed to elevated levels of both inducing agents. Mol. Pharmacol. 1986;30(5):497-503.

85. Tank A.W., Xu L., Chen X., Radcliffe P., Sterling C.R. Post-transcriptional regulation of tyrosine hydroxylase expression in adrenal medulla and brain. Ann. N.Y. Acad. Sci. 2008;1148:238-248.

86. Tekin I., Roskoski R. Jr., Carkaci-Salli N., Vrana K.E. Complex molecular regulation of tyrosine hydroxylase. J. Neur. Transm. (Vienna). 2014;121(12):1451-1481. DOI 10.1007/s00702-014-1238-7

87. Teurich S., Angel P. The glucocorticoid receptor synergizes with Jun homodimers to activate AP-1-regulated promoters lacking GR binding sites. Chem. Sens. 1995;20(2):251-255.

88. Thomas S.A., Matsumoto A.M., Palmiter R.D. Noradrenaline is essential for mouse fetal development. Nature. 1995;374(6523):643-646.

89. Vogel-Höpker A., Rohrer H. The specification of noradrenergic locus coeruleus (LC) neurones depends on bone morphogenetic proteins (BMPs). Development. 2002;129(4):983-991.

90. Wurst W., Bally-Cuif L. Neural plate patterning: upstream and downstream of the isthmic organizer. Nat. Rev. Neurosci. 2001;2(2):99-108. DOI 10.1038/35053516

91. Yamamoto K., Ruuskanen J.O., Wullimann M.F., Vernier P. Two tyrosine hydroxylase genes in vertebrates New dopaminergic territories revealed in the zebrafish brain. Mol. Cell. Neurosci. 2010;43(4): 394-402.

92. Zhong S., Quealy J.A., Bode A.M., Nomura M., Kaji A., Ma W.Y., Dong Z. Organ-specific activation of activator protein-1 in transgenic mice by 12-o-tetradecanoylphorbol-13-acetate with different administration methods. Cancer Res. 2001;61(10):4084-4091.

93. Zhou Q.Y., Quaife C.J., Palmiter R.D. Targeted disruption of the tyrosine hydroxylase gene reveals that catecholamines are required for mouse fetal development. Nature. 1995;374(6523):640-643.


Дополнительные файлы

Просмотров: 539

Обратные ссылки

  • Обратные ссылки не определены.


Creative Commons License
Контент доступен под лицензией Creative Commons Attribution 4.0 License.


ISSN 2500-0462 (Print)
ISSN 2500-3259 (Online)