Preview

Вавиловский журнал генетики и селекции

Расширенный поиск

КОМПЬЮТЕРНЫЕ МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ ТЕРМОСТАБИЛЬНОСТИ БЕЛКОВ И ИХ ПРИМЕНЕНИЕ В БИОЛОГИИ

Полный текст:

Аннотация

Проведена классификация существующих теоретических подходов к исследованию термостабильности белков. Методы компьютерного моделирования динамики белков позволяют наиболее полно оценить микро- и макропараметры исследуемых молекул, но без уточнений (например, в части учета распределения заряда) они ограничены в точности получаемых результатов. Перспективными ввиду низкой требовательности к вычислительным ресурсам являются также методы выделения жестких фрагментов белков. Они позволяют напрямую определить изменения в гибкости структуры при совершении аминокислотных замен. Но их недостатком является сложность оценки влияния окружающего растворителя и его термодинамических параметров.

Об авторах

Н. А. Алемасов
Федеральное государственное бюджетное научное учреждение «Федеральный исследовательский центр Институт цитологии и генетики Сибирского отделения Российской академии наук», Новосибирск, Россия
Россия


Э. С. Фомин
Федеральное государственное бюджетное научное учреждение «Федеральный исследовательский центр Институт цитологии и генетики Сибирского отделения Российской академии наук», Новосибирск, Россия
Россия


Список литературы

1. Афонников Д.А., Медведев К.Е., Гунбин К.В., Колчанов Н.А. Важная роль гидрофобных взаимодействий при адаптации белков к высоким давлениям // Докл. АН. 2011. Т. 438. № 3. С. 412–415.

2. Фомин Э.С., Алемасов Н.А. Программный комплекс l-molkern для расчетов разностей свободных энергий с учетом эффектов перераспределения заряда // Математ. биол. и биоинформатика. 2012. Т. 7. № 2. С. 398–409.

3. Afonnikov D.A., Oshchepkov D.Y., Kolchanov N.A. Detection of conserved physico-chemical characteristics of proteins by analyzing clusters of positions with coadaptive substitutions // Bioinformatics. 2001. V. 17. No. 11. P. 1035–1046.

4. Alder B., Wainwright T. Phase transition for a hard sphere system // J. Chemical Physics. 1957. V. 27. P. 1208.

5. Beveridge D., DiCapua F. Free energy via molecular simulation: applications to chemical and biomolecular systems // Annu. Rev. Biophys. Biophys. Chem. 1989. V. 18. No. 1. P. 431–492.

6. Connolly M. The molecular surface package // J. Mol. Graphics. 1993. V. 11. No. 2. P. 139–141.

7. Daniel R.M., Cowan D.A., Morgan H.W., Curran M.P. A correlation between protein thermostability and resistance to proteolysis // Biochem. J. 1982. V. 207. No. 3. P. 641.

8. Dehouck Y., Grosfi ls A., Folch B. et al. Fast and accurate predictions of protein stability changes upon mutations using statistical potentials and neural networks: Popmusic-2.0 // Bioinformatics. 2009. V. 25. No. 19. P. 2537–2543.

9. Dong H., Mukaiyama A., Tadokoro T. et al. Hydrophobic effect on the stability and folding of a hyperthermophilic protein // J. Mol. Biol. 2008. V. 378. No. 1. P. 264–272.

10. Eisenberg D., McLachlan A. Solvation energy in protein folding and binding // Nature. 1986. V. 319. No. 6050. P. 199–203.

11. Gromiha M. Factors influencing the thermal stability of buried protein mutants // Polymer. 2003. V. 44. No. 14. P. 4061–4066.

12. Guerois R., Nielsen J., Serrano L. Predicting changes in the stability of proteins and protein complexes: a study of more than 1000 mutations // J. Mol. Biol. 2002. V. 320. No. 2. P. 369–387.

13. Hess B., Kutzner C., van der Spoel D., Lindahl E. Gromacs 4: Algorithms for highly effi cient, load-balanced, and scalable molecular simulation // J. Chem. Theory and Computat. 2008. V. 4. No. 3. P. 435–447.

14. Hornak V., Abel R., Okur A. et al. Comparison of multiple amber force fi elds and development of improved protein backbone parameters // Proteins: Structure, Function, and Bioinformatics. 2006. V. 65. No. 3. P. 712–725.

15. Jacobs D.J., Rader A.J., Kuhn L.A., Thorpe M.F. Protein fl exibility predictions using graph theory // Proteins: Structure, Function, and Bioinformatics. 2001. V. 44. No. 2. P. 150–165.

16. Kabsch W., Sander C. Dictionary of protein secondary structure: pattern recognition of hydrogen-bonded and geometrical features // Biopolymers. 1983. V. 22. No. 12. P. 2577–2637.

17. Khechinashvili N.N., Fedorov M.V., Kabanov A.V. et al. Side chain dynamics and alternative hydrogen bonding in the mechanism of protein thermostabilization // J. Biomol. Struct. Dyn. 2006. V. 24. No. 3. P. 255–262.

18. Kong X., Brooks III C.L. λ-dynamics: A new approach to free energy calculations // J. Chem. Phys. 1996. V. 105. No. 6. P. 2414–2423.

19. Kumar S., Meenatchi M. Virtual quantifi cation of protein stability using applied kinetic and thermodynamic parameters // IIOAB Lett. 2011. V. 1. No. 1. P. 21–28.

20. Kumar S., Tsai C., Nussinov R. Factors enhancing protein thermostability // Protein Engineering. 2000. V. 13. No. 3. P. 179–191.

21. Matthews B. Structural and genetic analysis of protein stability // Annu. Rev. Biochem. 1993. V. 62. No. 1. P. 139–160.

22. Matthews B., Nicholson H., Becktel W. Enhanced protein thermostability from sitedirected mutations that decrease the entropy of unfolding // Proc. Natl Acad. Sci. USA. 1987. V. 84. No. 19. P. 6663–6667.

23. Mozo-Villiarias A., Querol E. Theoretical analysis and computational predictions of protein thermostability // Curr. Bioinformatics. 2006. V. 1. No. 1. P. 25–32.

24. Nicholls A., Sharp K., Honig B. Protein folding and association: insights from the interfacial and thermodynamic properties of hydrocarbons // Proteins: Structure, Function, and Bioinformatics. 1991. V. 11. No. 4. P. 281–296.

25. Perutz M., Raidt H. Stereochemical basis of heat stability in bacterial ferredoxins and in haemoglobin A2 // Nature. 1975. V. 255. P. 256–259.

26. Potapov V., Cohen M., Schreiber G. Assessing computational methods for predicting protein stability upon mutation: good on average but not in the details // Protein Engineering Design and Selection. 2009. V. 22. No. 9. P. 553–560.

27. Rader A.J., Yennamalli R.M., Harter A.K., Sen T.Z. A rigid network of long-range contacts increases thermostability in a mutant endoglucanase // J. Biomol. Struct. Dynam. 2012. P. 1–10.

28. Radestock S., Gohlke H. Protein rigidity and thermophilic adaptation // Proteins: Structure, Function, and Bioinformatics. 2011. V. 79. No. 4. P. 1089–1108.

29. Saiki R.K., Scharf S., Faloona F. et al. Enzymatic amplifi cation of beta-globin genomic sequences and restriction site analysis for diagnosis of sickle cell anemia // Science. 1985. V. 230. No. 4732. P. 1350–1354.

30. Seeliger D., De Groot B. Protein thermostability calculations using alchemical free energy simulations // Biophys. J. 2010. V. 98. No. 10. P. 2309–2316.

31. Sharp K., Honig B. Electrostatic interactions in macromolecules: theory and applications // Annu. Rev. Biophys. Biophys. Chem. 1990. V. 19. No. 1. P. 301–332.

32. Szilagyi A., Zavodszky P. Structural differences between mesophilic, moderately thermophilic and extremely thermophilic protein subunits: results of a comprehensive survey // Structure. 2000. V. 8. No. 5. P. 493–504.

33. Talluri S. Advances in engineering of proteins for thermal stability // Intern. J. Adv. Biotechnol. Res. 2011. V. 2. No. 1. P. 190–200.

34. Tanford C. Contribution of hydrophobic interactions to the stability of the globular conformation of proteins // J. Amer. Chem. Soc. 1962. V. 84. No. 22. P. 4240–4247.

35. Tidor B., Karplus M. Simulation analysis of the stability mutant r96h of t4 lysozyme // Biochemistry. 1991. V. 30. No. 13. P. 3217–3228.

36. van der Spoel D., Lindahl E., Hess B. et al. Gromacs: fast, flexible, and free // J. Computat. Chem. 2005. V. 26. No. 16. P. 1701–1718.

37. Vogt G., Woell S., Argos P. Protein thermal stability, hydrogen bonds, and ion pairs1 // J. Mol. Biol. 1997. V. 269. No. 4. P. 631–643.

38. Vorobjev Y.N. Advances in implicit models of water solvent to compute conformational free energy and molecular dynamics of proteins at constant pH // Computat. Chem. Methods Struct. Biol. 2011. V. 85. P. 281–322.

39. Vriend G. What if: a molecular modeling and drug design program // J. Mol. Graphics. 1990. V. 8. No. 1. P. 52.

40. Xiao L., Honig B. Electrostatic contributions to the stability of hyperthermophilic proteins1 // J. Mol. Biol. 1999. V. 289. No. 5. P. 1435–1444.

41. Zhu S., Elcock A. A complete thermodynamic characterization of electrostatic and hydrophobic associations in the temperature range 0 to 100 °C from explicit solvent molecular dynamics simulations // J. Chem. Theory Computat. 2010. V. 6. No. 4. P. 1293–1306.


Просмотров: 59


Creative Commons License
Контент доступен под лицензией Creative Commons Attribution 4.0 License.


ISSN 2500-0462 (Print)
ISSN 2500-3259 (Online)