Влияние различий в третьем домене гликопротеина Е вируса клещевого энцефалита дальневосточного, сибирского и европейского субтипов на связывание рекомбинантных белков D3 с химерным антителом


https://doi.org/10.18699/VJ19.490

Полный текст:


Аннотация

Целью настоящей работы было исследование влияния различий аминокислотной последовательности рекомбинантных доменов D3 гликопротеина Е вируса клещевого энцефалита дальневосточного, Сибирского и европейского субтипов на связывание протективного антитела ch14D5 с этими белками. Методами вестерн-блот анализа и поверхностного плазмонного резонанса было показано, что наибольшее сродство (KD= 1.7±0.5 нМ) антитело ch14D5 проявляет к домену D3 вируса клещевого энцефалита штамма «СофьинRu», принадлежащего к дальневосточному субтипу вируса. В то же время сродство к аналогичным белкам D3, полученным на основе штаммов «Заусаев», «1528-99» и «Абсеттаров» сибирского и европейского субтипов вируса клещевого энцефалита, оказалось заметно ниже (KD= 25±4, 300±50 и 250±50 нМ соответственно). Кроме того, информация о пространственном расположении аминокислотных остатков, которыми отличаются полученные рекомбинантные белки, указывает на то, что узнаваемый антителом ch14D5 эпитоп находится в области бокового ребра домена D3 гликопротеина Е.


Об авторах

И. К. Байков
Институт химической биологии и фундаментальной медицины Сибирского отделения Российской академии наук
Россия


А. Л. Матвеев
Институт химической биологии и фундаментальной медицины Сибирского отделения Российской академии наук; Новосибирский национальный исследовательский государственный университет
Россия


Л. А. Емельянова
Институт химической биологии и фундаментальной медицины Сибирского отделения Российской академии наук; Новосибирский национальный исследовательский государственный университет
Россия


Г. Б. Каверина
Институт химической биологии и фундаментальной медицины Сибирского отделения Российской академии наук
Россия


С. Е. Ткачёв
Институт химической биологии и фундаментальной медицины Сибирского отделения Российской академии наук
Россия


Н. В. Тикунова
Институт химической биологии и фундаментальной медицины Сибирского отделения Российской академии наук; Новосибирский национальный исследовательский государственный университет
Россия


Список литературы

1. Байков И.К., Емельянова Л.А., Соколова Л.М., Карелина Е.М., Матвеев А.Л., Бабкин И.В., Хлусевич Я.А., Подгорный В.Ф., Тикунова Н.В. Анализ доменной специфичности протективного химерного антитела ch14D5a против гликопротеина Е вируса клещевого энцефалита. Вавиловский журнал генетики и селекции. 2018;22(4):459-467. [Baykov I.K., Emelyanova L.A., Sokolova L.M., Karelina E.M., Matveev A.L., Babkin I.V., Khlusevich Ya.A., Podgornyy V.F., Tikunova N.V. Analysis of domain specificity of the protective chimeric antibody ch14D5a against glycoprotein E of tick-borne encephalitis virus. Vavilovskii Zhurnal Genetiki i Selektsii = Vavilov Journal of Genetics and Breeding. 2018;22(4):459-467. DOI 10.18699/ VJ18.383 (in Russian)]

2. Baykov I.K., Matveev A.L., Stronin O.V., Ryzhikov A.B., Matveev L.E., Kasakin M.F., Richter V.A., Tikunova N.V. A protective chimeric antibody to tick-borne encephalitis virus. Vaccine. 2014; 17;32(29):3589-3594. DOI 10.1016/j.vaccine.2014.05.012.

3. Dai L., Song J., Lu X., Deng Y.Q., Musyoki A.M., Cheng H., Zhang Y., Yuan Y., Song H., Haywood J., Xiao H., Yan J., Shi Y., Qin C.F., Qi J., Gao G.F. Structures of the Zika virus envelope protein and its complex with a flavivirus broadly protective antibody. Cell Host Microbe. 2016;19(5):696-704. DOI 10.1016/j.chom.2016.04.013.

4. Dowd K.A., Pierson T.C. Antibody-mediated neutralization of flaviviruses: a reductionist view. Virology. 2011;411(2):306-315. DOI 10.1016/j.virol.2010.12.020.

5. Füzik T., Formanová P., Růžek D., Yoshii K., Niedrig M., Plevka P. Structure of tick-borne encephalitis virus and its neutralization by a monoclonal antibody. Nat. Commun. 2018;9(1):436. DOI 10.1038/ s41467-018-02882-0.

6. Halstead S.B. Dengue antibody-dependent enhancement: knowns and unknowns. Microbiol. Spectr. 2014;2(6):249-271. DOI 10.1128/ microbiolspec.AID-0022-2014.

7. Haslwanter D., Blaas D., Heinz F.X., Stiasny K. A novel mechanism of antibody-mediated enhancement of flavivirus infection. PLoS Pathog. 2017;13(9):e1006643. DOI 10.1371/journal.ppat.1006643.

8. Heinz F.X., Stiasny K. Flaviviruses and their antigenic structure. J. Clin. Virol. 2012;55(4):289-295. DOI 10.1016/j.jcv.2012.08.024.

9. Julander J.G., Thibodeaux B.A., Morrey J.D., Roehrig J.T., Blair C.D. Humanized monoclonal antibody 2C9-cIgG has enhanced efficacy for yellow fever prophylaxis and therapy in an immunocompetent animal model. Antiviral Res. 2014;103:32-38. DOI 10.1016/j.antiviral. 2013.12.011.

10. Katzelnick L.C., Gresh L., Halloran M.E., Mercado J.C., Kuan G., Gordon A., Balmaseda A., Harris E. Antibody-dependent enhancement of severe dengue disease in humans. Science. 2017;358(6365):929- 932. DOI 10.1126/science.aan6836.

11. Lai H., Engle M., Fuchs A., Keller T., Johnson S., Gorlatov S., Diamond M.S., Chen Q. Monoclonal antibody produced in plants efficiently treats West Nile virus infection in mice. Proc. Natl. Acad Sci. USA. 2010;107(6):2419-2424. DOI 10.1073/pnas.0914503107.

12. Lambour J., Naranjo-Gomez M., Piechaczyk M., Pelegrin M. Converting monoclonal antibody-based immunotherapies from passive to active: bringing immune complexes into play. Emerg. Microbes Infect. 2016;5(8):e92. DOI 10.1038/emi.2016.97.

13. Levanov L.N., Matveev L.E., Goncharova E.P., Lebedev L.R., RyzhikovA.B., Yun T.E., Batanova T.A., Shvalov A.N., Baykov I.K., Shingarova L.N., Kirpichnikov M.P., Tikunova N.V. Chimeric antibodies against tick-borne encephalitis virus. Vaccine. 2010;28(32):5265- 5271. DOI 10.1016/j.vaccine.2010.05.060.

14. Oliphant T., Engle M., Nybakken G.E., Doane C., Johnson S., Huang L., Gorlatov S., Mehlhop E., Marri A., Chung K.M., Ebel G.D., Kramer L.D., Fremont D.H., Diamond M.S. Development of a humanized monoclonal antibody with therapeutic potential against West Nile virus. Nat. Med. 2005;11(5):522-530. Roehrig J.T. Antigenic structure of flavivirus proteins. Adv. Virus Res. 2003;59:141-175.

15. Salazar G., Zhang N., Fu T.M., An Z. Antibody therapies for the prevention and treatment of viral infections. NPJ Vaccines. 2017;2:19. DOI 10.1038/s41541-017-0019-3.

16. Sánchez M.D., Pierson T.C., McAllister D., Hanna S.L., Puffer B.A., Valentine L.E., Murtadha M.M., Hoxie J.A., Doms R.W. Characterization of neutralizing antibodies to West Nile virus. Virology. 2005;336(1):70-82.

17. Sautto G., Mancini N., Gorini G., Clementi M., Burioni R. Possible future monoclonal antibody (mAb)-based therapy against arbovirus infections. Biomed. Res. Int. 2013;2013:838491. DOI 10.1155/ 2013/838491.

18. Tsekhanovskaya N.A., Matveev L.E., Rubin S.G., Karavanov A.S., Pressman E.K. Epitope analysis of tick-borne encephalitis (TBE) complex viruses using monoclonal antibodies to envelope glycoprotein of TBE virus (persulcatus subtype). Virus Res. 1993;30(1):1-16.

19. Zidane N., Dussart P., Bremand L., Villani M.E., Bedouelle H. Thermodynamic stability of domain III from the envelope protein of flaviviruses and its improvement by molecular design. Protein Eng. Des. Sel. 2013;26(6):389-399. DOI 10.1093/protein/gzt010.


Дополнительные файлы

Просмотров: 26

Обратные ссылки

  • Обратные ссылки не определены.


Creative Commons License
Контент доступен под лицензией Creative Commons Attribution 4.0 License.


ISSN 2500-0462 (Print)
ISSN 2500-3259 (Online)