СЕЛЕКЦИЯ НОВЫХ ВЫСОКОАКТИВНЫХ ШТАММОВ-ПРОДУЦЕНТОВ L-АЛАНИНА У BREVIBACTERIUM FLAVUM И СРАВНИТЕЛЬНАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА ИХ АЛАНИНCИНТЕЗИРУЮЩЕЙ АКТИВНОСТИ

Полный текст:


Аннотация

У исходного штамма Brevibacterium flavum АА5 получены новые, не описанные ранее, устойчивые к L-циклосерину и β-хлор-L-аланину мутанты. Изучена их аланинпродуцирующая способность. Установлено, что устойчивость к L-циклосерину существенно не влияет на выход L-аланина, в то время как у устойчивых к β-хлор-L-аланину штаммов-продуцентов B. flavum GL1 и B. flavum GL18 уровень синтеза L-аланина превышает исходный на 23 и 38 % соответственно.


Об авторах

Г. Е. Аветисова
Научно-производственный центр «Армбиотехнология» НАН РА, Государственная некоммерческая организация, Ереван, Армения
Армения


Л. О. Мелконян
Научно-производственный центр «Армбиотехнология» НАН РА, Государственная некоммерческая организация, Ереван, Армения
Армения


А. Х. Чахалян
Научно-производственный центр «Армбиотехнология» НАН РА, Государственная некоммерческая организация, Ереван, Армения
Армения


С. К. Келешян
Научно-производственный центр «Армбиотехнология» НАН РА, Государственная некоммерческая организация, Ереван, Армения
Армения


А. С. Сагиян
Научно-производственный центр «Армбиотехнология» НАН РА, Государственная некоммерческая организация, Ереван, Армения
Армения


Список литературы

1. Гайбакян Л.Д., Аветисова Г.Е., Азизян А.Г. и др. Изучение ферментов биосинтеза аланина у Brevibacterium fl avum // Биотехнология. 2003. № 1. С. 44–48.

2. Миллер Дж. Эксперименты в молекулярной генетике. М.: Мир, 1976. 438 с.

3. Патент США. 1992. № 5124257.

4. Патент США. 1996. № 5559016.

5. Патент США. 2003. № 6627420.

6. Патент США. 2010. № 20100151449А1.

7. Филипович Ю.Б., Егорова Т.А., Севастьянова Г.А. Практикум по общей биохимии. М., 1982. 318 с.

8. Beuster G., Zarse K., Kaleta C. et al. Inhibition of alanine aminotransferase in silico and in vivo promotes mitochondrial metabolism to impair malignant growth // J. Biol. Chem. 2011. V. 25. P. 22323–22330.

9. Cornell N.W., Zuurendonk P.F., Kerich M.J. et al. Selective inhibition of alanine aminotransferase and aspartate aminotransferase in rat hepatocytes // Biochem. J. 1984. V. 220. P. 707–716.

10. Dworkin M. The Prokaryotes: Symbiotic Associations, Biotechnology, Applied Microbiology. 3rd / Ed. H. Kumagai. Springer, 2006. V. 1. Chapter 3.2. P. 756–765.

11. Hols P., Kleerebezem M., Schanck A. et al. Conversion of Lactococcus lactis from homolactic to homoalanine fermentation through metabolic engineering // Nature Biotechnol. 1999. V. 17. P. 588–592.

12. Ikeda M., Amino acid production processes // Adv. Biochem. Engineer./Biotechnol. 2003. V. 79. P. 1–35.

13. Marienhagen J., Eggeling L. Metabolic function of Corynebacterium glutamicum aminotransferases AlaT and AvtA and impact on L-valine production // Appl. Environ. Microbiol. 2008. V. 74. No. 24. P. 7457–7462.

14. Melkonyan L.H., Avetisova G.E., Hambardzumyan A.A. et al. Study of L-glutamate-рyruvate aminotransferase inhibition in wild type strain of Brevibacterium fl avum 14067 and L-alanine strain-producer Br. fl avum AA5 // Intern. Conf. «State-of the-Art Biotechnology in Armenia and ISTC contribution». Armenia, 2008. P. 72.

15. Wada M., Narita K., Yokota A. Alanine production in an H+-ATPase- and lactate dehydrogenase-defective mutant of Escherichia coli expressing alanine dehydrogenase // Appl. Microbiol. Biotechnol. 2007. V. 76. No. 4. P. 819–825.

16. Whalen W.A., Wang M.D., Berg C.M. beta-chloro-L-alanine inhibition of the Escherichia coli alanine-valine transaminase // J. Bacteriol. 1985. V. 164. No. 3. P. 1350–1352.


Дополнительные файлы

Просмотров: 151

Обратные ссылки

  • Обратные ссылки не определены.


Creative Commons License
Контент доступен под лицензией Creative Commons Attribution 4.0 License.


ISSN 2500-0462 (Print)
ISSN 2500-3259 (Online)